التفاصيل البيبلوغرافية
| العنوان: |
Control of redox homeostasis : environmental and genetic regulation of oxidative protein damage in Schizosaccharomyces pombe |
| المؤلفون: |
García Santamarina, Sarela |
| المساهمون: |
Hidalgo Hernando, Elena, Universitat Pompeu Fabra. Departament de Ciències Experimentals i de la Salut |
| المصدر: |
TDX (Tesis Doctorals en Xarxa) |
| بيانات النشر: |
Universitat Pompeu Fabra |
| سنة النشر: |
2019 |
| المجموعة: |
Tesis Doctorals de la Universitat d'Andorra (TDX) |
| مصطلحات موضوعية: |
Cysteine oxidation, Protein carbonylation, Methionine sulphoxide reductases, Protein quality control, H2O2 scavengers, Oxidación de cisteínas, Carbonilación de proteínas, Metionina sulfóxido reductases, Detoxificadores de H2O2, Control de calidad de proteínas |
| Time: |
577 |
| الوصف: |
Oxidation of specific cysteines in proteins by hydrogen peroxide (H2O2) is a cellular mechanism that triggers signalling pathways, such as the antioxidant responses in microbial systems. However, H2O2 can be transformed to the more reactive radical hydroxyl OH▪ species, through the Fenton reaction, the main causative of protein carbonylations. These modifications can not be repaired, and constitute classical marks of oxidative damage. Along this thesis we were interested in studying and understand the consequences of reactive oxygen species (ROS) reactivity on proteins. Thus, we developed protocols for studying cysteine oxidations at the proteome level, upon treatment with H2O2 or in strains devoid of antioxidant systems, to characterize the more sensitive to oxidation and therefore the more prone to participate in redox events. We tried protocols for the identification of protein carbonyls, however we were unsuccessful due to the complexity of these type of modifications. Also, we studied the role of protein quality control pathways in the clearance of carbonylated proteins (protein aggregation results toxic for cells). Finally, we identified and characterized the main H2O2 scavengers in S. pombe and the identified the free methionine as a primary barrier in the defence against H2O2 stress. ; La oxidación específica de cisteinas in proteinas por peróxido de hidrógeno (H2O2) es un mecanismo de activación de rutas de señalización. Sin embargo, el H2O2 puede también convertirse en radical hidroxilo (OH▪). Ésta es una especie reactiva de oxígeno (ERO) más reactiva que el H2O2, que da lugar a la formación de grupos carbonilo en proteinas. Los grupos carbonilo no pueden ser reparados y constituyen marcas de daño oxidativo. En esta tesis hemos estudiado las consecuencias de la reactividad de las ERO en proteínas. Así, hemos desarrollado protocolos para estudiar oxidaciones de cisteínas, tras tratamiento con H2O2 o en cepas manipuladas genéticamente, a nivel proteómico, caracterizando aquellas más reactivas, y por lo ... |
| نوع الوثيقة: |
doctoral or postdoctoral thesis |
| وصف الملف: |
256 p.; application/pdf |
| اللغة: |
English |
| Relation: |
http://hdl.handle.net/10803/666989 |
| الاتاحة: |
http://hdl.handle.net/10803/666989 |
| Rights: |
ADVERTIMENT. L'accés als continguts d'aquesta tesi doctoral i la seva utilització ha de respectar els drets de la persona autora. Pot ser utilitzada per a consulta o estudi personal, així com en activitats o materials d'investigació i docència en els termes establerts a l'art. 32 del Text Refós de la Llei de Propietat Intel·lectual (RDL 1/1996). Per altres utilitzacions es requereix l'autorització prèvia i expressa de la persona autora. En qualsevol cas, en la utilització dels seus continguts caldrà indicar de forma clara el nom i cognoms de la persona autora i el títol de la tesi doctoral. No s'autoritza la seva reproducció o altres formes d'explotació efectuades amb finalitats de lucre ni la seva comunicació pública des d'un lloc aliè al servei TDX. Tampoc s'autoritza la presentació del seu contingut en una finestra o marc aliè a TDX (framing). Aquesta reserva de drets afecta tant als continguts de la tesi com als seus resums i índexs. ; info:eu-repo/semantics/openAccess |
| رقم الانضمام: |
edsbas.EA9B475B |
| قاعدة البيانات: |
BASE |