Dissertation/ Thesis
Μελέτες δομής και αυτοσυγκρότησης πεπτιδίων - αναλόγων πρωτεϊνών υπευθύνων για παθολογικές αμυλοειδώσεις και για τη δημιουργία λειτουργικών αμυλοειδών ; Structural studies of peptide-analogues of proteins responsible for amyloidoses and for the formation of functional amyloids
| العنوان: | Μελέτες δομής και αυτοσυγκρότησης πεπτιδίων - αναλόγων πρωτεϊνών υπευθύνων για παθολογικές αμυλοειδώσεις και για τη δημιουργία λειτουργικών αμυλοειδών ; Structural studies of peptide-analogues of proteins responsible for amyloidoses and for the formation of functional amyloids |
|---|---|
| المؤلفون: | Louros, Nikolaos, Λούρος, Νικόλαος |
| بيانات النشر: | National and Kapodistrian University of Athens Εθνικό και Καποδιστριακό Πανεπιστήμιο Αθηνών (ΕΚΠΑ) |
| سنة النشر: | 2016 |
| المجموعة: | National Archive of PhD Theses (National Documentation Centre Greece) |
| مصطلحات موضوعية: | Αμυλοειδή, Αμυλοειδή ινίδια, Πρωτεϊνική δομή, Λειτουργικά αμυλοειδή, Βιοϋμένια, Συσσωμάτωση πρωτεϊνών, Προτυποποίηση βάσει ομολογίας, Αγκυροβόληση Πρωτεϊνών, Διαβήτης τύπου 2, Αμυλίνη, Αμυλοειδώσεις, Μελανίνη, Απολιποπρωτείνη Α-Ι, Αθηροσκλήρωση, β-σωληνοειδή, Πρωτεϊνικές επαναλήψεις, Περιοδικότητες, Λούρος Νικόλαος, Πρωτεϊνική ακολουθία - δομή, Βιοφυσική, Βιοπληροφορική, Υπολογιστική ανάλυση, Δομική βιοπληροφορική, Μοριακή δυναμική προσομοίωση, Επιρρεπή προς συσσωμάτωση τμήματα πρωτεϊνών, Αμυλοειδογόνοι καθοριστές, Biophysics, Bioinformatics, Amyloid, Amyloid like fibrils |
| الوصف: | Amyloid fibrils are formed by soluble proteins/peptides that convert under certain denaturing conditions into insoluble fibrous aggregates. Several proteins with important but otherwise unrelated functions have been associated with amyloid deposition, although they present neither sequence nor structural similarities. A number of widespread diseases, such as AL, AA or ATTR amyloidosis, neurodegenerative diseases (Alzheimer’s, Parkinson’s or Creutzfeldt-Jakob’s disease), type-II diabetes and several other major pathological conditions are a consequence of unrestrained deposition of amyloid causing tissue degeneration. However, organisms spanning from bacteria to humans occasionally produce functional amyloids, in an effort to support pivotal biological processes. Structural studies reveal that short sequence stretches with high aggregation propensity promote the overall amyloidogenic tendency of a protein. Such “aggregation-prone” regions, named amyloidogenic determinants, are responsible for the self-aggregation of proteins associated with the formation of amyloids. This thesis was focused towards the identification and experimental verification of “aggregation-prone” segments in amyloidogenic proteins associated with the formation of both functional and pathological amyloids. An integrative structural/biophysical approach was carried out, utilizing transmission electron microscopy, X-ray diffraction, ATR FT-IR spectroscopy and polarizing microscopy. Furthermore, computational studies were performed utilizing several bioinformatics techniques. The above were combined in an effort to uncover the unknown underlying mechanisms behind the formation and structure of amyloid fibrils. ; Σφαιρικές υδατοδιαλυτές πρωτεΐνες, υπό ορισμένες συνθήκες, αδυνατούν να αποκτήσουν τη φυσιολογική τους στερεοδιάταξη στο χώρο. Ως αποτέλεσμα τα πρωτεϊνικά μόρια αυτοσυγκροτούνται σε ινίδια που εμφανίζουν χαρακτηριστικές ιδιότητες και ονομάζονται αμυλοειδή. Τα αμυλοειδή ινίδια σχηματίζουν εξωκυτταρικές ή/και ενδοκυτταρικές εναποθέσεις ... |
| نوع الوثيقة: | doctoral or postdoctoral thesis |
| اللغة: | Greek, Modern (1453-) |
| Relation: | http://hdl.handle.net/10442/hedi/37592 |
| DOI: | 10.12681/eadd/37592 |
| الاتاحة: | http://hdl.handle.net/10442/hedi/37592 https://doi.org/10.12681/eadd/37592 |
| رقم الانضمام: | edsbas.9BA6E0A1 |
| قاعدة البيانات: | BASE |
| DOI: | 10.12681/eadd/37592 |
|---|