Análise de aminoácidos por eletroforese capilar de zona para avaliação da origem de aglutinantes proteicos de uso artístico

التفاصيل البيبلوغرافية
العنوان: Análise de aminoácidos por eletroforese capilar de zona para avaliação da origem de aglutinantes proteicos de uso artístico
المؤلفون: Barbosa, Rafaela da Silva
المساهمون: Vitali, Luciano, Alves, Victor Rodrigues, Costa, Thiago Guimarães, Universidade Federal de Santa Catarina
بيانات النشر: Florianópolis, SC
سنة النشر: 2022
المجموعة: Universidade Federal de Santa Catarina: Repositório Institucional da UFSC
مصطلحات موضوعية: Eletroforese capilar de zona, Aminoácidos, Aglutinantes proteicos, Patrimônio cultural
الوصف: TCC (graduação) - Universidade Federal de Santa Catarina. Centro de Ciências Físicas e Matemáticas. Curso de Química. ; Os aglutinantes proteicos foram utilizados ao longo da história para a confecção de diversos objetos do patrimônio cultural e sua identificação fornece informações úteis para conservadores e restauradores. Dessa forma, o presente trabalho propõe a identificação da origem proteica dos aglutinantes através da determinação dos aminoácidos glicina, prolina, hidroxiprolina, serina e tirosina por eletroforese capilar de zona. O eletrólito de corrida utilizado foi constituído por 25 mmol L-1 de histidina, 10 mmol L-1 de β-ciclodextrina e 180 mmol L-1 de butilamina, em pH de 11,4. As separações foram conduzidas em capilar de sílica fundida, comprimento total de 64,5 cm (56,0 cm efetivo x 75 μm diâmetro interno), em temperatura de 12,5 °C, com detecção indireta em 220 nm e direta em 240 nm. O método proposto foi validado segundo protocolos da EURACHEM e do INMETRO. Os resultados de conformidade indicaram que o sistema em análise foi adequado para ser validado. As respostas para os analitos foram lineares em uma faixa de 7,0 a 91,0 mg L-1 , os limites de detecção variaram entre 0,507 e 1,95 mg L -1 e os limites de quantificação entre 1,69 e 6,51 mg L -1 . A repetibilidade e precisão inter-ensaio apresentaram, respectivamente, valores menores que 13,3% e 10,1% para a razão da área do sinal. A recuperação de três níveis de concentrações dos analitos adicionados em amostras de cola animal mostraram recuperações entre 91,3 e 121,3%. Os resultados indicaram que não houve efeito de matriz na quantificação dos aminoácidos, exceto para a tirosina. Assim, a quantificação dos aminoácidos sem efeito de matriz pôde ser realizada pelo método de padronização interna. Foram analisadas amostras dos aglutinantes cola animal, gema de ovo e caseína, as quais foram hidrolisadas com ácido sulfúrico seguido de neutralização e precipitação desse agente de hidrólise. O método proposto mostrou resultados significantes para os ...
نوع الوثيقة: other/unknown material
وصف الملف: 63 f.; application/pdf
اللغة: Portuguese
Relation: https://repositorio.ufsc.br/handle/123456789/237588
الاتاحة: https://repositorio.ufsc.br/handle/123456789/237588
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