Purificação e caracterização de uma ß-N-acetillhexosaminadase extraída do mamífero marinho Sotalia fluviatilis
| العنوان: | Purificação e caracterização de uma ß-N-acetillhexosaminadase extraída do mamífero marinho Sotalia fluviatilis |
|---|---|
| المؤلفون: | Gomes Júnior, José Edilson |
| المساهمون: | Scortecci, Kátia Castanho, Matta, Luciana Duarte Martins da, Abreu, Luiz Roberto Diz de |
| المصدر: | Repositório Institucional da UFRN Universidade Federal do Rio Grande do Norte (UFRN) instacron:UFRN |
| بيانات النشر: | Universidade Federal do Rio Grande do Norte, 2006. |
| سنة النشر: | 2006 |
| مصطلحات موضوعية: | NAcetylgalactosaminidase, NAcetilhexosaminidase, β, Sotalia fluviatilis, Extratos hepáticos, NAcetilglucosaminidase, NAcetilgalactosaminidase, NAcetylhexosaminidase, Sea mammal, Mamíferos marinhos, NAcetylglycosaminidase, Glicosaminoglicanos, Hepatics extracts, CIENCIAS BIOLOGICAS::BIOQUIMICA [CNPQ], Glycosaminoglycans |
| الوصف: | This report shows 2232 times purification of a βNAcetylhexosaminidase from hepatic extracts from the sea mammal Sotalia fluviatilis homogenate with final recovery of 8,4%. Sequenced steps were utilized for enzyme purification: ammonium sulfate fractionation, Biogel A 1.5 m, chitin, DEAESepharose and hydroxyapatite chromatographies. The protein molecular mass was estimated in 10 kDa using SDSPAGE and confirmed by MALDITOF. It was found to have an optimal pH of 5.0 and a temperature of 60°C. Using pnitrophenylNAcetylβDglycosaminide apparent Km and Vmax values were of 2.72 mM and 0.572 nmol/mg/min, respectively. The enzyme was inhibited by mercury chloride (HgCl2) and sodium dodecil sulfate (SDS) Este trabalho mostra a purificação de 2232 vezes de uma βNAcetilhexosaminidase obtida a partir dos extratos hepáticos do mamífero marinho Sotalia fluviatilis com recuperação final de 8,4%. Passos seqüenciais foram utilizados para a purificação enzimática: fracionamento com sulfato de amônio e as cromatografias de Biogel A 1.5 m, Quitina, DEAESepharose e Hidroxiapatita. A massa molecular protéica foi estimada em 10 kDa usando SDSPAGE e confirmada por MALDITOF. Foi encontrado como pH e temperatura ótimos, 5,0 e 60°C, respectivamente. Os valores de Km e Vmáx aparentes foram 2,72 mM e 0,572 nmol/mg/min, sendo utilizado o pnitrofenilNAcetilβDglicosaminídeo como substrato. A enzima foi inibida pelo cloreto de mercúrio (HgCl2) e dodecil sulfato de sódio (SDS) |
| وصف الملف: | application/pdf |
| اللغة: | Portuguese |
| URL الوصول: | https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=od______3056::49da331677b4c49a3e3a5e91c27dc2eb https://repositorio.ufrn.br/jspui/handle/123456789/12612 |
| Rights: | OPEN |
| رقم الانضمام: | edsair.od......3056..49da331677b4c49a3e3a5e91c27dc2eb |
| قاعدة البيانات: | OpenAIRE |
| الوصف غير متاح. |