Peptide deformylases from Vibrio parahaemolyticus phage and bacteria display similar deformylase activity and inhibitor binding clefts
| العنوان: | Peptide deformylases from Vibrio parahaemolyticus phage and bacteria display similar deformylase activity and inhibitor binding clefts |
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| المؤلفون: | Naïma Nhiri, Michel Desmadril, Sonia Fieulaine, Julien Nusbaum, Thierry Meinnel, Carmela Giglione, Renata Grzela, Alain Van Dorsselaer, Francesco Lavecchia, Sarah Cianférani, Eric Jacquet |
| المساهمون: | Institut de Biologie Intégrative de la Cellule (I2BC), Université Paris-Sud - Paris 11 (UP11)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Interactions et mécanismes d’assemblage des protéines et des peptides (IMAPP), Département Biochimie, Biophysique et Biologie Structurale (B3S), Université Paris-Sud - Paris 11 (UP11)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Paris-Sud - Paris 11 (UP11)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Biologie Intégrative de la Cellule (I2BC), Université Paris-Sud - Paris 11 (UP11)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Paris-Sud - Paris 11 (UP11)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Maturation des proteines, destinée cellulaire et thérapeutique (PROMTI), Département Biologie des Génomes (DBG), Modélisation et Ingénierie des Protéines (MIP), Institut de Chimie des Substances Naturelles (ICSN), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Laboratoire de Spectrométrie de Masse BioOrganique [Strasbourg] (LSMBO), Sciences Analytiques et Interactions Ioniques et Biomoléculaires (DSA-IPHC), Institut Pluridisciplinaire Hubert Curien (IPHC), Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Université de Strasbourg (UNISTRA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Université de Strasbourg (UNISTRA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut Pluridisciplinaire Hubert Curien (IPHC), Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Université de Strasbourg (UNISTRA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Université de Strasbourg (UNISTRA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Paris-Saclay-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Biologie Intégrative de la Cellule (I2BC), Mesures d'interactions protéine-protéine (PIM), Département Plateforme (PF I2BC), Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Département Sciences Analytiques et Interactions Ioniques et Biomoléculaires (DSA-IPHC), Université de Strasbourg (UNISTRA)-Université de Haute-Alsace (UHA) Mulhouse - Colmar (Université de Haute-Alsace (UHA))-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Strasbourg (UNISTRA)-Université de Haute-Alsace (UHA) Mulhouse - Colmar (Université de Haute-Alsace (UHA))-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut Pluridisciplinaire Hubert Curien (IPHC), Université de Strasbourg (UNISTRA)-Université de Haute-Alsace (UHA) Mulhouse - Colmar (Université de Haute-Alsace (UHA))-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Strasbourg (UNISTRA)-Université de Haute-Alsace (UHA) Mulhouse - Colmar (Université de Haute-Alsace (UHA))-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Chimie du CNRS (INC) |
| المصدر: | Biochimica et Biophysica Acta Proteins and Proteomics Biochimica et Biophysica Acta Proteins and Proteomics, Elsevier, 2018, 1866 (2), pp.348-355. ⟨10.1016/j.bbapap.2017.10.007⟩ Biochimica et Biophysica Acta Proteins and Proteomics, 2018, 1866 (2), pp.348--355. ⟨10.1016/j.bbapap.2017.10.007⟩ Biochimica et Biophysica Acta Proteins and Proteomics, Elsevier, 2018, 1866 (2), pp.348--355. ⟨10.1016/j.bbapap.2017.10.007⟩ |
| بيانات النشر: | Elsevier BV, 2018. |
| سنة النشر: | 2018 |
| مصطلحات موضوعية: | 0301 basic medicine, Enzyme mechanism, DBG, [SDV]Life Sciences [q-bio], viruses, Biophysics, Peptide, Biochemistry, Genome, Amidohydrolases, Analytical Chemistry, Bacteriophage, Viral Proteins, 03 medical and health sciences, Peptide deformylase, chemistry.chemical_compound, Catalytic Domain, Enzyme Stability, Hydrolase, N-terminal methionine excision, Bacteriophages, Actinonin, PROMTI, Molecular Biology, Gene, ComputingMilieux_MISCELLANEOUS, chemistry.chemical_classification, IMAPP, AMIG, biology, fungi, Structure, biology.organism_classification, MIP, PIM, Virus, 030104 developmental biology, chemistry, Specific activity, Vibrio parahaemolyticus, PF, B3S |
| الوصف: | International audience; Unexpected peptide deformylase (PDF) genes were recently retrieved in numerous marine phage genomes. While various hypotheses dealing with the occurrence of these intriguing sequences have been made, no further characterization and functional studies have been described thus far. In this study, we characterize the bacteriophage Vp16 PDF enzyme, as representative member of the newly identified C-terminally truncated viral PDFs. We show here that conditions classically used for bacterial PDFs lead to an enzyme exhibiting weak activity. Nonetheless, our integrated biophysical and biochemical approaches reveal specific effects of pH and metals on Vp16 PDF stability and activity. A novel purification protocol taking in account these data allowed strong improvement of Vp16 specific activity to values similar to those of bacterial PDFs. We next show that Vp16PDF is as sensitive to the natural inhibitor compound of PDFs, actinonin, as bacterial PDFs. Comparison of the 3D structures of Vp16 and E. coli PDFs bound to actinonin also reveals that both PDFs display identical substrate binding mode. We conclude that bacteriophage Vp16 PDF protein has functional peptide deformylase activity and we suggest that encoded phage PDFs might be important for viral fitness. |
| تدمد: | 1570-9639 |
| DOI: | 10.1016/j.bbapap.2017.10.007 |
| DOI: | 10.1016/j.bbapap.2017.10.007⟩ |
| URL الوصول: | https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::e708cd3bbf1884cfc5b7da2a201a6edd https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2017.10.007 |
| Rights: | CLOSED |
| رقم الانضمام: | edsair.doi.dedup.....e708cd3bbf1884cfc5b7da2a201a6edd |
| قاعدة البيانات: | OpenAIRE |
| تدمد: | 15709639 |
|---|---|
| DOI: | 10.1016/j.bbapap.2017.10.007 |