المؤلفون: N. M. Litvinko, Н. М. Литвинко

المصدر: Proceedings of the National Academy of Sciences of Belarus, Chemical Series; Том 58, № 1 (2022); 105-128 ; Известия Национальной академии наук Беларуси. Серия химических наук; Том 58, № 1 (2022); 105-128 ; 2524-2342 ; 1561-8331 ; 10.29235/1561-8331-2022-58-1

مصطلحات موضوعية: гидролиз фосфолипидов, phospholipases A2, liponucleosides, hydrolysis of phospholipids, фосфолипазы А2, липонуклеозиды

وصف الملف: application/pdf

Relation: https://vestichem.belnauka.by/jour/article/view/711/658; Брокерхофф, X. Липолитические ферменты / X. Брокерхофф, Р. Дженсен. – М.: Мир, 1978. – 330c.; Mouchlis, V. D. Phospholipase A2 catalysis and lipid mediator lipidomics / V. D. Mouchlis, E. A. Dennis // Biochim. Biophys. Acta. Mol. Cell. Biol. Lipids. – 2019. – Vol. 1864(6). – P. 766–771. https://doi.org/10.1016/j.bbalip.2018.08.010; Zimmermann, H. Extracellular ATP and other nucleotides–ubiquitous triggers of intercellular messenger release / Н. Zimmermann // Purinergic. Signal. – 2016 – Vol. 12(1). – P. 25–57. https://doi.org/10.1007/s11302-015-9483-2; Nucleoside conjugates. Synthesis and biological activity of anti-HIV7 nucleoside conjugates of ether and thioether phospholipids / С. I. Hong [et al.] // J. Med. Chem. – 1996. – Vol. 39, N 9. – P. 1771–1777. https://doi.org/10.1021/jm950620o; Фармакокинетические свойства и энзиматический гидролиз диацилглицерофосфатных производных флударабина / И. А. Цибульская [и др.] // Докл. Нац. акад. наук Беларуси. – 2016. – Т. 60, № 1. – С. 65–71.; Synthesis of phospholipid_ribavirin conjugates / I. A. Oleynikova [et al.] // Helv. Chim. Acta. – 2013. – Vol. 96, N 3. – Р. 463–472. https://doi.org/10.1002/hlca.201200203; Lipid conjugates of antiretroviral agents. I. Azidothymidine-monophosphate-diglyceride: anti-HIV7 activity, physical properties, and interaction with plasma proteins / J. M. Steim [et al.] // Biochem. Biophys. Res. Conimun. – 1990. – Vol. 171, N I. – P.451–457. https://doi.org/10.1016/0006-291x(90)91414-n; Hostetler, К. Y Phosphatidylazidothymidine. Mechanism of antiretroviral action in CEM cells / K. Y. Hostetler, D. A. Carson, D. D. Richman // Biol. Chem. – 1991. – Vol. 266, N 18. – P. 11714–11717. https://doi.org/10.1016/s0021-9258(18)99015-0; Cellular metabolism in lymphocytes of a novel thioether-phospholtpid-AZT conjugate with anti-HIV-1 activity / G. L. Kucera [et al.] // Antiviral Res. – 2001. – Vol. 50, N 2. – P. 129–137. https://doi.org/10.1016/s0166-3542(01)00137-1; Химико-энзиматическая модификация компонентов нуклеиновых кислот и биохимическое моделирование как научно-практическая основа поиска, создания и производства противовирусных и противоопухолевых лекарственных средств / Е. Н. Калиниченко [и др.] // Вестн. ФФИ. – 2006. – № 3. – С. 32–57.; Владимиров, В. Г. Острый панкреатит. Экспериментально-клинические исследования / В. Г. Владимиров, В. И. Сергиенко. – М.: Медицина, 1986. – 240 с.; Various secretory phospholipase A2 enzymes are expressed in rheumatoid arthritis and augment prostaglandin production in cultured synovial cells / S. Masuda [et al.] // Febs J. – 2005. – Vol. 272, N 3. – P. 655–672. https://doi.org/10.1111/j.1742-4658.2004.04489.x; Phospholipase A2 enzymes / I. Kudo [et al.] // Prostaglandins Other Lipid. Mediat. – 2002. – Vol. 68–69. – P. 3–58. https://doi.org/10.1016/s0090-6980(02)00020-5; Identification of a 27 bp 5’-flanking region element responsible for the lowlevel constitutive expression of the human cytosolic phospholipase A2 gene / A. Miyashita [et al.] // Nucleic. Acids. Res. – 1995. – Vol. 23, N 2. – P. 293–301. https://doi.org/10.1093/nar/23.2.293; Lambeau, G. Receptors for a growing family of secreted phospholipases A2 / G. Lambeau, M. Lazdunski // Trends. Pharmacol. Sci. – 1999. – Vol. 20, N 4. – P. 162–170. https://doi.org/10.1016/s0165-6147(99)01300-0; Studies on a mechanism by which cytosolic phospholipase A2 regulates the expression and function of type IIA secretory phospholipase A2 / H. Kuwata [et al.] // J. Immunol. – 2000. – Vol. 165, N 7. – P. 4024–4031. https://doi.org/10.4049/jimmunol.165.7.4024; Regulation of cytosolic phospholipase A2 in rat endometrial stromal cells: the role of epidermal growth factor / B. M. Bany [et al.] // Mol. Reprod. Dev. – 1999. – Vol. 52,N 4. – P. 335–340. https://doi.org/10.1002/(sici)1098-2795(199904)52:43.0.co;2-f; Verheij, H. M. Structure and function of phospholipase A2 / H. M. Verheij, A. J. Slotboom, G. H. de Haas // Rev. Physiol. Biochem. Pharmacol. – 1981. – Vol. 91. – P. 91–203.; Group II phospholipase A2 mRNA synthesis is stimulated by two distinct mechanisms in rat vascular smooth muscle cells / T. Nakano [et al.] // FEBS Lett. – 1990. –Vol. 261, N 1. – P. 171–174. https://doi.org/10.1016/0014-5793(90)80663-4; Potential benefits and risks of omega-3 fatty acids supplementation to patients with COVID-19 / M. M. Rogero [et al.] // Free Radical Biology and Medicine. – 2020. – Vol. 156. – P. 190–199. https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2020.07.005; Large-Scale Plasma Analysis Revealed New Mechanisms and Molecules Associated with the Host Response to SARS-CoV-2 / E. Barberis [et al.] // Int. J. Mol. Sci. – 2020. – Vol. 21. – Р. 8623–8648. https://doi.org/10.3390/ijms21228623; Литвинко, Н. М. Ингибирование фосфолипаз А2 и С / Н. М. Литвинко // Вес. Нац. акад. навук Беларусі. Сер. хім. навук. – 2005. – № 4. – С. 113–124.; Литвинко, Н. М. Анионный центр панкреатической фосфолипазы А2 свиньи / Н. М. Литвинко, Ю. И. Хургин, Е. Д. Каверзнева // Биохимия. – 1977. – T. 42, № 1. – С. 85–94.; Small-molecule inhibitors as potential therapeutics and as tools to understand the role of phospholipases A2 / A. Nikolaou [et al.] // Biochimica et Biophysica Acta (BBA) – Molecular and Cell Biology of Lipids. – 2019. – Vol. 1864, N6. – P. 941–956. https://doi.org/10.1016/j.bbalip.2018.08.009; Synthesis of new secretory phospholipase A2-inhibitory indole containing isoxazole derivatives as anti-inflammatory and anticancer agents / S. R. Pedada [et al.] // Eur. J. Med. Chem. – 2016. – Vol. 112 – P. 289–297. https://doi.org/10.1016/j.ejmech.2016.02.025; Discovery of AZD2716: a novel secreted phospholipase A2 (sPLA2) inhibitor for the treatment of coronary artery disease / F. Giordanetto [et al.] // ACS Med. Chem. Lett. – 2016. – Vol. 7, N 10. – P. 884–889. https://doi.org/10.1021/acsmedchemlett.6b00188; Development of a potent 2-oxoamide inhibitor of secreted phospholipase A2 guided by molecular docking calculations and molecular dynamics simulations / S. Vasilakaki [et al.] // Bioorg. Med. Chem. – 2016. Vol. 24, N. 8. – P. 1683–1695. https://doi.org/10.1016/j.bmc.2016.02.040; Inhibitors of secreted phospholipase A2 suppress the release of PGE2 in renal mesangial cells / S. Vasilakaki [et al.] // Bioorg. Med. Chem. – 2016. Vol. 24, N 13. – P. 3029–3034. https://doi.org/10.1016/j.bmc.2016.05.017; New quinoxalinone inhibitors targeting secreted phospholipase A2 and α-glucosidase / F. Alasmary [et al.] // J. Enzyme Inhib. Med. Chem. – 2017. – Vol. 32, N 1. – P. 1143–1151. https://doi.org/10.1080/14756366.2017.1363743; Dimethyl ester of bilirubin exhibits anti-inflammatory activity through inhibition of secretory phospholipase A2, lipoxygenase and cyclooxygenase / V. Joshi [et al.] // Arch. Biochem. Biophys. – 2016. – Vol. 598. – P. 28–39. https://doi.org/10.1016/j.abb.2016.04.003; Celastrol modulates inflammation through inhibition of the catalytic activity of mediators of arachidonic acid pathway: secretory phospholipase A2 group IIA, 5-lipoxygenase and cyclooxygenase-2 / V. Joshi [et al.] // Pharmacol. Res. – 2016. – Vol. 113. – P. 265–275. https://doi.org/10.1016/j.phrs.2016.08.035; Inhibitory effect of sulforaphane on secretory group IIA phospholipase A2 / Y. Lee [et al.] // Int. J. Pharmacol. – 2018. – Vol. 14. – P. 187–193. https://doi.org/10.3923/ijp.2018.187.193; Inhibition of secretory phospholipase A2. 1-Design, synthesis and structure–activity relationship studies starting from 4-tetradecyloxybenzamidine to obtain specific inhibitors of group II sPLA2s / L. Assogbaa [et al.] // European Journal of Medicinal Chemistry. – 2005. – Vol. 40, N 9. – P. 850–861. https://doi.org/10.1016/j.ejmech.2005.03.027; Взаимосвязь между действием аналогов простагландинов на активность фосфолипазы А2 и их биологической активностью/ Н. М. Литвинко [и др.] // Вес. Нац. акад. навук Беларусі. Сер. хім. навук. –1998. – № 4. С. 101–113.; 3,5-дизамещенные производные тиотетроновой кислоты – новые ингибиторы секреторных фосфолипаз А2 / С. В. Кучуро [и др.] // Докл. Нац. акад. наук Беларуси. – 2004. – Т. 48, № 1. – С. 65-69.; Compositions and methods for inhibition of phospholipase A2 mediated inflammation: Pat. US 7745489B2 / E. Dennis, T. Yaksh, K. K. Lucas, C. Svensson, D. A. Six, G. Kokotos, V. Constantinou-Kokotou. – Publ. date 29.06.2010.; Inhibitors of phospholipase enzymes: Pat. US20030153751A1 / J. Seehra, N. Kaila, J. Mckew, F. Lovering, J. Bemis, Y. Xiang. – Publ. date 14.08.2003.; Small-molecule inhibitors as potential therapeutics and as tools to understand the role of phospholipase A2 / A. Nicolaou [et al.] // BBA – Molecular and Cell Biology of Lipids. – 2019. – Vol. 1864, N 6. – P. 941–956. https://doi.org/10.1016/j.bbalip.2018.08.009; Development of potent and selective inhibitors for group VIA calcium-independent phospholipase A2 guided by molecular dynamics and structure-activity relationships / V. D. Mouchlis [et al.] // J. Med. Chem. – 2016. Vol. 59, N. 9. – P. 4403–4414. https://doi.org/10.1021/acs.jmedchem.6b00377; Mouchlis, V. D. Phospholipase A2 catalysis and lipid mediator lipidomics / V. D. Mouchlis, E. A. Dennis // BBA – Molecular and Cell Biology of Lipids. – 2018. – Vol. 1864, N. 6. – P. 766–771. https://doi.org/10.1016/j.bbalip.2018.08.010; Скрининг действия фосфатных аналогов ацикловира на реакцию липолиза с участием панкреатической ФЛА2 / Н. М. Литвинко [и др.] // Современное состояние и перспективы развития микробиологии и биотехнологии : сб. материалов междунар. науч. конф. – Минск, 2008. – Т. 2. – С. 17–19.; Действие фосфолипаз на химерные субстраты, созданные на основе фосфолипидов и компонентов нуклеиновых кислот / Н. М. Литвинко [и др.] // Докл. Нац. акад. наук Беларуси. – 2005. – Т. 49, № 4, – С. 70–73.; Nuclear translocation of cytosolic phospholipase A2 is induced by ATP depletion / A. M. Sheridan [et al.] // J. Biol. Chem. – 2001. – Vol. 276, N 32. – Р. 29899–29905. https://doi.org/10.1074/jbc.m103758200; Lykidis, A. Distribution of CTP:phosphocholine cytidylyltransferase (CCT) isoforms. Identification of a new CCTbeta splice variant / A. Lykidis, I. Baburina, S. Jackowski // J. Biol. Chem. – 1999. – Vol. – 274, N 38. – P. 26992–27001. https://doi.org/10.1074/jbc.274.38.26992; Baburina, I. Cellular responses to excess phospholipids / I. Baburina, S. Jackowski // J. Biol. Chem. – 1999. – Vol. 274, N 14. – P. 9400–9408. https://doi.org/10.1074/jbc.274.14.9400; CDP-choline significantly restores phosphatidylcholine levels by differentially affecting phospholipase A2 and CTP: phosphocholine cytidylyltransferase after stroke / R. M. Adibhatla [et al.] // J. Biol. Chem. – 2006. – Vol. 281, N 10. – P. 6718–6725. https://doi.org/10.1074/jbc.M512112200; McHowat, J. Thrombin activates a membrane-associated calcium-independent PLA2 in ventricular myocytes / J. McHowat, M. H. Creer // Am. J. Physiol. – 1998. – Vol. 274, N 2, Pt 1. – P. 447–454. https://doi.org/10.1152/ajpcell.1998.274.2.C447; Hazen, S. L. ATP-dependent regulation of rabbit myocardial cytosolic calcium-independent phospholipase A2 / S. L. Hazen, R. W. Gross // J. Biol. Chem. – 1991. – Vol. 266, N 22. – P. 14526–14534. https://doi.org/10.1016/S0021-9258(18)98718-1; Hazen, S. L. Human myocardial cytosolic Ca(2+)-independent phospholipase A2 is modulated by ATP. Concordant ATP-induced alterations in enzyme kinetics and mechanism-based inhibition / S. L. Hazen, R. W. Gross // Biochem. J. – 1991. – Vol. 280, N. 3. – P. 581–587. https://doi.org/10.1042/bj2800581; Ackermann, E. J. Inhibition of macrophage Ca(2+)-independent phospholipase A2 by bromoenol lactone and trifluoromethyl ketones / E. J. Ackermann, K. Conde-Frieboes, E. A. Dennis // J. Biol. Chem. – 1995. – Vol. 270, N 1. – P. 445–450. https://doi.org/10.1074/jbc.270.1.445; Ackermann, E. J. Ca(2+)-independent cytosolic phospholipase A2 from macrophage-like P388D1 cells. Isolation and characterization / E. J. Ackermann, E. S. Kempner, E. A. Dennis // J. Biol. Chem. – 1994. – Vol. 269, N 12. – P. 9227–9233. https://doi.org/10.1016/S0021-9258(17)37098-9; Литвинко, Н. М. Комплексообразование фосфолипазы А2 с фрагментами нуклеиновых кислот и способы их устранения / Н. М. Литвинко, А. П. Дрожденюк // Прикладная биохимия и микробиология. – 1996. – Т. 32, № 6. – С. 650–655.; Способ определения эффекторных свойств физиологически активных соединений: пат. BY 5752 / Н. М. Литвинко, С. В. Кучуро, Т. А. Желдакова, Е. Р. Филич. – Опубл. 07.01.2004.; Активность ФЛА2 в присутствии модифицированных аналогов нуклеозидов / А. В. Лях [и др.] // Биотехнологии микроорганизмов: материалы междунар. науч.-практ. конф. посвящ. Ю. К. Фомичеву, Минск, 27–29 ноября 2019 г. – Минск, 2019. – С. 368–370.; Влияние производных рибавирина на катализ липолитических реакций / Н. М. Литвинко [и др.] // Молекулярные, мембранные и клеточные основы функционирования биосистем: сб. науч. тр. IX съезда Бел. общ. объед. фотобиологов и биофизиков, 23–25 июня 2010 г. – Минск, 2010. – С. 240–242.; Ремеева, Е. А. Ферментативный синтез транс-зеатин рибозида и определение его эффекторных свойств в отношении фосфолипазы А2 / Е. А. Ремеева, Ю. Н. Артемьева // Молодежь в науке – 2020: тез. докл. XVII Междунар. конф. молодых ученых. – Минск, 2020. – С. 542 – 545.; Drenichev, M. S. Cytokinin nucleosides-natural compounds with a unique spectrum of biological activities / M. S. Drenichev, V. E. Oslovsky, S. N. Mikhailov // Current topics in medicinal chemistry. – 2016. – Vol. 16, N 23. – P. 2562– 2576. https://doi.org/10.2174/1568026616666160414123717; Возможное участие цианобактерий в формировании гормональной системы растений / Г. В. Шевченко [и др.] // Физиология растений. – 2014. – Т. 96, № 3. – C. 170–176.; Натуральный trans-зеатин-рибозид 98 % Мин Цитокинин [Электронный ресурс]. – Режим доступа: https:// offer.alibaba.com/product. – Дата доступа: 08.06.2020.; Изучение действия уридина на панкреатическую ФЛА2 методом дифференциальной спектроскопии / Л. А. Скоростецкая [и др.] // Молекулярные, мембранные и клеточные основы функционирования биосистем: сб. тр. XlV съезда Бел. общ. объед. фотобиологов и биофизиков. – Минск: БГУ, 2019. – С. 43.; Deems, R. A. Kinetic analysis of phospholipase A2 activity toward mixed micelles and its implications for the study of lipolytic enzymes / R. A. Deems, B. R. Eaton, E. A. Dennis // J. Biol. Chem. – 1975. – Vol. 250, N 23. – P. 9013–9020. https://doi.org/10.1016/S0021-9258(19)40687-X; Chemical Modification of the alpha–Amino Group in Snake Venom Phospholipases A2. A Comparison of the Interaction of Pancreatic and Venom Phospholipases with Lipid–Water Interfaces / H. M. Verheij [еt al.] // J. Biochemistry. – 1981. – Vol. 20, N 3. – P. 94–99. https://doi.org/10.1021/bi00504a016; Литвинко, Н. М. Ингибирование фосфолипазы А2 производными виразола / Н. М. Литвинко // Докл. Нац. акад. наук Беларуси. – 2021. – Т.65, № 3. – С. 309–319. https://doi.org/10.29235/1561-8323-2021-65-3-309-319; Литвинко, Н. М. Активность фосфолипаз А2 и С при биохимическом моделировании / Н. М. Литвинко. – Минск: Технопринт, 2003. – 350 с.; Расщепление фосфатидилнуклеозидов под действием фосфолипаз / Т. И. Новожилова [и др.] // Биоорганическая химия. – 2000. –Т. 26, № 3. – С. 238–240.; Cинтез конъюгатов фосфатидовой кислоты с модифицированными компонентами нуклеиновых кислот и их чувствительность к действию фосфолипазы А2 / Е. В. Жерносек [и др.] // Химические реактивы, реагенты и процессы малотоннажной химии: XVIII Междунар. науч.-технич. конф. – Минск, 2005. – С. 33.; Синтез 2’,3’-дидезоксицитидин-5’-монофосфат-фосфатидилэтаноламина – фосфорамидата и его взаимодействие с фосфолипазой А2 / Е. Н. Калиниченко [и др.] // Химия и биологическая активность азотсодержащих гетероциклов: сб. тр. 3-й междунар. конф. – Черноголовка, 2006. – C.; Лекарственные формы новых поколений и их устойчивость / Н. М. Литвинко [и др.] // Сахаровские чтения 2006 г.: экологические проблемы ХХI века; сб. тр. 6-й междунар. науч. конф. – Минск, 2006. – C.; Влияние модификации этаноламинового фрагмента субстрата на активность панкреатической фосфолипазы А2 / Н. М. Литвинко [и др.] // Вес. Нац. акад. нвук Беларусi. Сер. хім. навук. – 2006. – № 3. – С. 79–82.; Модифицированный 2’,3’-дидезоксиуридином фосфолипид, фармацевтическая композиция и противоядие к действию яда кобры: пат. BY 11904 / Н. М. Литвинко, Е. Н. Калиниченко, Е. В. Жерносек, С. В. Кучуро. – Опубл. 30.06.2009.; Конъюгат фосфолипида с модифицированным нуклеозидом, фармацевтическая композиция и средство, повышающее устойчивость к действию панкреатической фосфолипазы А2: пат. BY 11905 / Н. М. Литвинко, Е. Н. Калиниченко, Е. В. Жерносек, С. В. Кучуро. – Опубл. 30.06.2009.; Устойчивость диацилглицерофосфатных производных нуклеозидов по отношению к панкреатической ФЛА2 / Д. О. Герловский [и др.] // Белорусские лекарства: материалы конф. – Минск, 2019. – С. 38–41.; Активность фосфолипазы А2 по отношению к фосфолипидным коньюгатам / Е. А. Ремеева [и др.] // Молодежь в науке – 2019: тез. докл. XVI Междунар. конф. молодых ученых, г. Минск, 14-17 октября 2019 г. – Минск: НАН Беларуси. – 2019. – С. 556–558.; The enzymatic synthesis of Phospholipide-Nucleoside conjugates and study of their substrate activity for the digestive phospholipase A2 / N. M. Litvinko [еt al.] // Journal of Nanotechnoligy: Nanomedicine & Nanobiotechnology. – 2020. – Vol. 7. – P. 55–56.; Гидролиз фосфатидилбривудина под действием панкреатической ФЛА2 / Д. О. Герловский [и др.] // Молекулярные, мембранные и клеточные основы функционирования биосистем : тез. докл. междунар. науч. конф., Четырнадцатого съезда Белорус. обществ. об-ния фотобиологов и биофизиков, Беларусь, Минск, 17–19 июня 2020 г. – Минск: БГУ, 2019. – С. 207.; https://vestichem.belnauka.by/jour/article/view/711

الاتاحة: https://vestichem.belnauka.by/jour/article/view/711
https://doi.org/10.29235/1561-8331-2022-58-1-105-128

المؤلفون: L. Coga, M. Devetak, I. Drevenšek Olenik, MASIERO, STEFANO, SPADA, GIAN PIERO

المساهمون: EDITOR(S): LEA SPINDLER, WOLFGANG FRITZSCHE, L. Coga, M. Devetak, S. Masiero, G.P. Spada, I. Drevenšek-Olenik

مصطلحات موضوعية: GUANOSINE, LIPONUCLEOSIDES, LB FILMS

وصف الملف: STAMPA

Relation: info:eu-repo/semantics/altIdentifier/isbn/9781849734608; info:eu-repo/semantics/altIdentifier/wos/WOS:000326869700014; ispartofbook:Guanine quartet: structure and application; firstpage:154; lastpage:163; numberofpages:10; alleditors:EDITOR(S): LEA SPINDLER, WOLFGANG FRITZSCHE; http://hdl.handle.net/11585/132915

الاتاحة: http://hdl.handle.net/11585/132915

المؤلفون: M. Devetak, G.P. Spada, S. Masiero, L. Čoga, I. Drevenšek-Olenik

المساهمون: EDITOR(S): LEA SPINDLER, WOLFGANG FRITZSCHE, L. Coga, M. Devetak, S. Masiero, G.P. Spada, I. Drevenšek-Olenik

مصطلحات موضوعية: Diffraction, Circular dichroism, Chemistry, Scattering, LIPONUCLEOSIDES, Supramolecular chemistry, Characterization (materials science), Crystallography, LB FILMS, Dynamic light scattering, Chemical physics, GUANOSINE, Differential pulse voltammetry, Thin film

وصف الملف: STAMPA

URL الوصول: https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::dfc605c15028ff0821e3d9198fd9c65f
https://doi.org/10.1039/9781849736954-00154