المؤلفون: 陶家洵, 杨丽华, 刘洁, 吴瑾光

المساهمون: 清华大学化学系, 北京大学化学系

المصدر: 知网

مصطلحات موضوعية: 微乳状液, 溶液状态, 微观结构, 化学位移, 定量的, 正壬醇, 乙基己醇, 谱宽, 正辛醇, Na

Relation: 第六届全国波谱学学术会议.; 1035496; http://hdl.handle.net/20.500.11897/259201

الاتاحة: https://hdl.handle.net/20.500.11897/259201

المؤلفون: zh

المساهمون: http://thesis.nthu.edu.tw/cgi-bin/gs/hugsweb.cgi?o=dnthucdr&i=sGH02101023577.id

مصطلحات موضوعية: 在生物系統中的許多蛋白質有其獨特的作用區域，可與特定的分子結合，決定蛋白質的活性與功能。這些作用的分子包含蛋白、胜?、金屬離子及藥物等等。本篇論文進行的研究案例，即是蛋白質與金屬離子之交互作用。 人類S100A4蛋白質隸屬於S100蛋白質家族，水溶液狀態下為一同質雙聚體蛋白質，於人體中具有多樣的生理活性。其具有EF-hand之結構，能與鈣離子結合而改變構型並與多種蛋白質作用。除此之外，研究也指出，鋅離子也可與S100蛋白質家族結合並調節S100蛋白質與其配體之交互作用。因此在本篇論文中，我們希望進一步了解基因突變mS100A4蛋白質與鋅離子之間的交互作用，並解析其形成複合物之後的結構特性。 我們利用二維15N-1H HSQC 滴定實驗找出mS100A4蛋白質與鋅離子可能的結合位置，進一步搭配三維核磁共振實驗HNCA、HN(CO)CA、HCCH-TOCOSY以及HCCH-COSY等來完成蛋白質的化學位移判定，並利用實驗所得的距離、雙面角、氫鍵限制條件經由軟體計算，解出鋅離子結合mS100A4水溶液結構。最後我們利用螢光滴定的方式，去測量mS100A4蛋白質與其配體EGF蛋白質之間的解離常數，來觀察加入鋅離子是否影響到兩者之間的親和力。此研究幫助我們更了解S100蛋白質家族與鋅離子之間的反應情形。然而後續仍需更進一步的研究，以探討此反應是否與實際生理情形相關。

Relation: http://nthur.lib.nthu.edu.tw/dspace/handle/987654321/85741

الاتاحة: http://nthur.lib.nthu.edu.tw/dspace/handle/987654321/85741