المؤلفون: N. M. Litvinko, Н. М. Литвинко

المصدر: Proceedings of the National Academy of Sciences of Belarus, Chemical Series; Том 58, № 1 (2022); 105-128 ; Известия Национальной академии наук Беларуси. Серия химических наук; Том 58, № 1 (2022); 105-128 ; 2524-2342 ; 1561-8331 ; 10.29235/1561-8331-2022-58-1

مصطلحات موضوعية: гидролиз фосфолипидов, phospholipases A2, liponucleosides, hydrolysis of phospholipids, фосфолипазы А2, липонуклеозиды

وصف الملف: application/pdf

Relation: https://vestichem.belnauka.by/jour/article/view/711/658; Брокерхофф, X. Липолитические ферменты / X. Брокерхофф, Р. Дженсен. – М.: Мир, 1978. – 330c.; Mouchlis, V. D. Phospholipase A2 catalysis and lipid mediator lipidomics / V. D. Mouchlis, E. A. Dennis // Biochim. Biophys. Acta. Mol. Cell. Biol. Lipids. – 2019. – Vol. 1864(6). – P. 766–771. https://doi.org/10.1016/j.bbalip.2018.08.010; Zimmermann, H. Extracellular ATP and other nucleotides–ubiquitous triggers of intercellular messenger release / Н. Zimmermann // Purinergic. Signal. – 2016 – Vol. 12(1). – P. 25–57. https://doi.org/10.1007/s11302-015-9483-2; Nucleoside conjugates. Synthesis and biological activity of anti-HIV7 nucleoside conjugates of ether and thioether phospholipids / С. I. Hong [et al.] // J. Med. Chem. – 1996. – Vol. 39, N 9. – P. 1771–1777. https://doi.org/10.1021/jm950620o; Фармакокинетические свойства и энзиматический гидролиз диацилглицерофосфатных производных флударабина / И. А. Цибульская [и др.] // Докл. Нац. акад. наук Беларуси. – 2016. – Т. 60, № 1. – С. 65–71.; Synthesis of phospholipid_ribavirin conjugates / I. A. Oleynikova [et al.] // Helv. Chim. Acta. – 2013. – Vol. 96, N 3. – Р. 463–472. https://doi.org/10.1002/hlca.201200203; Lipid conjugates of antiretroviral agents. I. Azidothymidine-monophosphate-diglyceride: anti-HIV7 activity, physical properties, and interaction with plasma proteins / J. M. Steim [et al.] // Biochem. Biophys. Res. Conimun. – 1990. – Vol. 171, N I. – P.451–457. https://doi.org/10.1016/0006-291x(90)91414-n; Hostetler, К. Y Phosphatidylazidothymidine. Mechanism of antiretroviral action in CEM cells / K. Y. Hostetler, D. A. Carson, D. D. Richman // Biol. Chem. – 1991. – Vol. 266, N 18. – P. 11714–11717. https://doi.org/10.1016/s0021-9258(18)99015-0; Cellular metabolism in lymphocytes of a novel thioether-phospholtpid-AZT conjugate with anti-HIV-1 activity / G. L. Kucera [et al.] // Antiviral Res. – 2001. – Vol. 50, N 2. – P. 129–137. https://doi.org/10.1016/s0166-3542(01)00137-1; Химико-энзиматическая модификация компонентов нуклеиновых кислот и биохимическое моделирование как научно-практическая основа поиска, создания и производства противовирусных и противоопухолевых лекарственных средств / Е. Н. Калиниченко [и др.] // Вестн. ФФИ. – 2006. – № 3. – С. 32–57.; Владимиров, В. Г. Острый панкреатит. Экспериментально-клинические исследования / В. Г. Владимиров, В. И. Сергиенко. – М.: Медицина, 1986. – 240 с.; Various secretory phospholipase A2 enzymes are expressed in rheumatoid arthritis and augment prostaglandin production in cultured synovial cells / S. Masuda [et al.] // Febs J. – 2005. – Vol. 272, N 3. – P. 655–672. https://doi.org/10.1111/j.1742-4658.2004.04489.x; Phospholipase A2 enzymes / I. Kudo [et al.] // Prostaglandins Other Lipid. Mediat. – 2002. – Vol. 68–69. – P. 3–58. https://doi.org/10.1016/s0090-6980(02)00020-5; Identification of a 27 bp 5’-flanking region element responsible for the lowlevel constitutive expression of the human cytosolic phospholipase A2 gene / A. Miyashita [et al.] // Nucleic. Acids. Res. – 1995. – Vol. 23, N 2. – P. 293–301. https://doi.org/10.1093/nar/23.2.293; Lambeau, G. Receptors for a growing family of secreted phospholipases A2 / G. Lambeau, M. Lazdunski // Trends. Pharmacol. Sci. – 1999. – Vol. 20, N 4. – P. 162–170. https://doi.org/10.1016/s0165-6147(99)01300-0; Studies on a mechanism by which cytosolic phospholipase A2 regulates the expression and function of type IIA secretory phospholipase A2 / H. Kuwata [et al.] // J. Immunol. – 2000. – Vol. 165, N 7. – P. 4024–4031. https://doi.org/10.4049/jimmunol.165.7.4024; Regulation of cytosolic phospholipase A2 in rat endometrial stromal cells: the role of epidermal growth factor / B. M. Bany [et al.] // Mol. Reprod. Dev. – 1999. – Vol. 52,N 4. – P. 335–340. https://doi.org/10.1002/(sici)1098-2795(199904)52:43.0.co;2-f; Verheij, H. M. Structure and function of phospholipase A2 / H. M. Verheij, A. J. Slotboom, G. H. de Haas // Rev. Physiol. Biochem. Pharmacol. – 1981. – Vol. 91. – P. 91–203.; Group II phospholipase A2 mRNA synthesis is stimulated by two distinct mechanisms in rat vascular smooth muscle cells / T. Nakano [et al.] // FEBS Lett. – 1990. –Vol. 261, N 1. – P. 171–174. https://doi.org/10.1016/0014-5793(90)80663-4; Potential benefits and risks of omega-3 fatty acids supplementation to patients with COVID-19 / M. M. Rogero [et al.] // Free Radical Biology and Medicine. – 2020. – Vol. 156. – P. 190–199. https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2020.07.005; Large-Scale Plasma Analysis Revealed New Mechanisms and Molecules Associated with the Host Response to SARS-CoV-2 / E. Barberis [et al.] // Int. J. Mol. Sci. – 2020. – Vol. 21. – Р. 8623–8648. https://doi.org/10.3390/ijms21228623; Литвинко, Н. М. Ингибирование фосфолипаз А2 и С / Н. М. Литвинко // Вес. Нац. акад. навук Беларусі. Сер. хім. навук. – 2005. – № 4. – С. 113–124.; Литвинко, Н. М. Анионный центр панкреатической фосфолипазы А2 свиньи / Н. М. Литвинко, Ю. И. Хургин, Е. Д. Каверзнева // Биохимия. – 1977. – T. 42, № 1. – С. 85–94.; Small-molecule inhibitors as potential therapeutics and as tools to understand the role of phospholipases A2 / A. Nikolaou [et al.] // Biochimica et Biophysica Acta (BBA) – Molecular and Cell Biology of Lipids. – 2019. – Vol. 1864, N6. – P. 941–956. https://doi.org/10.1016/j.bbalip.2018.08.009; Synthesis of new secretory phospholipase A2-inhibitory indole containing isoxazole derivatives as anti-inflammatory and anticancer agents / S. R. Pedada [et al.] // Eur. J. Med. Chem. – 2016. – Vol. 112 – P. 289–297. https://doi.org/10.1016/j.ejmech.2016.02.025; Discovery of AZD2716: a novel secreted phospholipase A2 (sPLA2) inhibitor for the treatment of coronary artery disease / F. Giordanetto [et al.] // ACS Med. Chem. Lett. – 2016. – Vol. 7, N 10. – P. 884–889. https://doi.org/10.1021/acsmedchemlett.6b00188; Development of a potent 2-oxoamide inhibitor of secreted phospholipase A2 guided by molecular docking calculations and molecular dynamics simulations / S. Vasilakaki [et al.] // Bioorg. Med. Chem. – 2016. Vol. 24, N. 8. – P. 1683–1695. https://doi.org/10.1016/j.bmc.2016.02.040; Inhibitors of secreted phospholipase A2 suppress the release of PGE2 in renal mesangial cells / S. Vasilakaki [et al.] // Bioorg. Med. Chem. – 2016. Vol. 24, N 13. – P. 3029–3034. https://doi.org/10.1016/j.bmc.2016.05.017; New quinoxalinone inhibitors targeting secreted phospholipase A2 and α-glucosidase / F. Alasmary [et al.] // J. Enzyme Inhib. Med. Chem. – 2017. – Vol. 32, N 1. – P. 1143–1151. https://doi.org/10.1080/14756366.2017.1363743; Dimethyl ester of bilirubin exhibits anti-inflammatory activity through inhibition of secretory phospholipase A2, lipoxygenase and cyclooxygenase / V. Joshi [et al.] // Arch. Biochem. Biophys. – 2016. – Vol. 598. – P. 28–39. https://doi.org/10.1016/j.abb.2016.04.003; Celastrol modulates inflammation through inhibition of the catalytic activity of mediators of arachidonic acid pathway: secretory phospholipase A2 group IIA, 5-lipoxygenase and cyclooxygenase-2 / V. Joshi [et al.] // Pharmacol. Res. – 2016. – Vol. 113. – P. 265–275. https://doi.org/10.1016/j.phrs.2016.08.035; Inhibitory effect of sulforaphane on secretory group IIA phospholipase A2 / Y. Lee [et al.] // Int. J. Pharmacol. – 2018. – Vol. 14. – P. 187–193. https://doi.org/10.3923/ijp.2018.187.193; Inhibition of secretory phospholipase A2. 1-Design, synthesis and structure–activity relationship studies starting from 4-tetradecyloxybenzamidine to obtain specific inhibitors of group II sPLA2s / L. Assogbaa [et al.] // European Journal of Medicinal Chemistry. – 2005. – Vol. 40, N 9. – P. 850–861. https://doi.org/10.1016/j.ejmech.2005.03.027; Взаимосвязь между действием аналогов простагландинов на активность фосфолипазы А2 и их биологической активностью/ Н. М. Литвинко [и др.] // Вес. Нац. акад. навук Беларусі. Сер. хім. навук. –1998. – № 4. С. 101–113.; 3,5-дизамещенные производные тиотетроновой кислоты – новые ингибиторы секреторных фосфолипаз А2 / С. В. Кучуро [и др.] // Докл. Нац. акад. наук Беларуси. – 2004. – Т. 48, № 1. – С. 65-69.; Compositions and methods for inhibition of phospholipase A2 mediated inflammation: Pat. US 7745489B2 / E. Dennis, T. Yaksh, K. K. Lucas, C. Svensson, D. A. Six, G. Kokotos, V. Constantinou-Kokotou. – Publ. date 29.06.2010.; Inhibitors of phospholipase enzymes: Pat. US20030153751A1 / J. Seehra, N. Kaila, J. Mckew, F. Lovering, J. Bemis, Y. Xiang. – Publ. date 14.08.2003.; Small-molecule inhibitors as potential therapeutics and as tools to understand the role of phospholipase A2 / A. Nicolaou [et al.] // BBA – Molecular and Cell Biology of Lipids. – 2019. – Vol. 1864, N 6. – P. 941–956. https://doi.org/10.1016/j.bbalip.2018.08.009; Development of potent and selective inhibitors for group VIA calcium-independent phospholipase A2 guided by molecular dynamics and structure-activity relationships / V. D. Mouchlis [et al.] // J. Med. Chem. – 2016. Vol. 59, N. 9. – P. 4403–4414. https://doi.org/10.1021/acs.jmedchem.6b00377; Mouchlis, V. D. Phospholipase A2 catalysis and lipid mediator lipidomics / V. D. Mouchlis, E. A. Dennis // BBA – Molecular and Cell Biology of Lipids. – 2018. – Vol. 1864, N. 6. – P. 766–771. https://doi.org/10.1016/j.bbalip.2018.08.010; Скрининг действия фосфатных аналогов ацикловира на реакцию липолиза с участием панкреатической ФЛА2 / Н. М. Литвинко [и др.] // Современное состояние и перспективы развития микробиологии и биотехнологии : сб. материалов междунар. науч. конф. – Минск, 2008. – Т. 2. – С. 17–19.; Действие фосфолипаз на химерные субстраты, созданные на основе фосфолипидов и компонентов нуклеиновых кислот / Н. М. Литвинко [и др.] // Докл. Нац. акад. наук Беларуси. – 2005. – Т. 49, № 4, – С. 70–73.; Nuclear translocation of cytosolic phospholipase A2 is induced by ATP depletion / A. M. Sheridan [et al.] // J. Biol. Chem. – 2001. – Vol. 276, N 32. – Р. 29899–29905. https://doi.org/10.1074/jbc.m103758200; Lykidis, A. Distribution of CTP:phosphocholine cytidylyltransferase (CCT) isoforms. Identification of a new CCTbeta splice variant / A. Lykidis, I. Baburina, S. Jackowski // J. Biol. Chem. – 1999. – Vol. – 274, N 38. – P. 26992–27001. https://doi.org/10.1074/jbc.274.38.26992; Baburina, I. Cellular responses to excess phospholipids / I. Baburina, S. Jackowski // J. Biol. Chem. – 1999. – Vol. 274, N 14. – P. 9400–9408. https://doi.org/10.1074/jbc.274.14.9400; CDP-choline significantly restores phosphatidylcholine levels by differentially affecting phospholipase A2 and CTP: phosphocholine cytidylyltransferase after stroke / R. M. Adibhatla [et al.] // J. Biol. Chem. – 2006. – Vol. 281, N 10. – P. 6718–6725. https://doi.org/10.1074/jbc.M512112200; McHowat, J. Thrombin activates a membrane-associated calcium-independent PLA2 in ventricular myocytes / J. McHowat, M. H. Creer // Am. J. Physiol. – 1998. – Vol. 274, N 2, Pt 1. – P. 447–454. https://doi.org/10.1152/ajpcell.1998.274.2.C447; Hazen, S. L. ATP-dependent regulation of rabbit myocardial cytosolic calcium-independent phospholipase A2 / S. L. Hazen, R. W. Gross // J. Biol. Chem. – 1991. – Vol. 266, N 22. – P. 14526–14534. https://doi.org/10.1016/S0021-9258(18)98718-1; Hazen, S. L. Human myocardial cytosolic Ca(2+)-independent phospholipase A2 is modulated by ATP. Concordant ATP-induced alterations in enzyme kinetics and mechanism-based inhibition / S. L. Hazen, R. W. Gross // Biochem. J. – 1991. – Vol. 280, N. 3. – P. 581–587. https://doi.org/10.1042/bj2800581; Ackermann, E. J. Inhibition of macrophage Ca(2+)-independent phospholipase A2 by bromoenol lactone and trifluoromethyl ketones / E. J. Ackermann, K. Conde-Frieboes, E. A. Dennis // J. Biol. Chem. – 1995. – Vol. 270, N 1. – P. 445–450. https://doi.org/10.1074/jbc.270.1.445; Ackermann, E. J. Ca(2+)-independent cytosolic phospholipase A2 from macrophage-like P388D1 cells. Isolation and characterization / E. J. Ackermann, E. S. Kempner, E. A. Dennis // J. Biol. Chem. – 1994. – Vol. 269, N 12. – P. 9227–9233. https://doi.org/10.1016/S0021-9258(17)37098-9; Литвинко, Н. М. Комплексообразование фосфолипазы А2 с фрагментами нуклеиновых кислот и способы их устранения / Н. М. Литвинко, А. П. Дрожденюк // Прикладная биохимия и микробиология. – 1996. – Т. 32, № 6. – С. 650–655.; Способ определения эффекторных свойств физиологически активных соединений: пат. BY 5752 / Н. М. Литвинко, С. В. Кучуро, Т. А. Желдакова, Е. Р. Филич. – Опубл. 07.01.2004.; Активность ФЛА2 в присутствии модифицированных аналогов нуклеозидов / А. В. Лях [и др.] // Биотехнологии микроорганизмов: материалы междунар. науч.-практ. конф. посвящ. Ю. К. Фомичеву, Минск, 27–29 ноября 2019 г. – Минск, 2019. – С. 368–370.; Влияние производных рибавирина на катализ липолитических реакций / Н. М. Литвинко [и др.] // Молекулярные, мембранные и клеточные основы функционирования биосистем: сб. науч. тр. IX съезда Бел. общ. объед. фотобиологов и биофизиков, 23–25 июня 2010 г. – Минск, 2010. – С. 240–242.; Ремеева, Е. А. Ферментативный синтез транс-зеатин рибозида и определение его эффекторных свойств в отношении фосфолипазы А2 / Е. А. Ремеева, Ю. Н. Артемьева // Молодежь в науке – 2020: тез. докл. XVII Междунар. конф. молодых ученых. – Минск, 2020. – С. 542 – 545.; Drenichev, M. S. Cytokinin nucleosides-natural compounds with a unique spectrum of biological activities / M. S. Drenichev, V. E. Oslovsky, S. N. Mikhailov // Current topics in medicinal chemistry. – 2016. – Vol. 16, N 23. – P. 2562– 2576. https://doi.org/10.2174/1568026616666160414123717; Возможное участие цианобактерий в формировании гормональной системы растений / Г. В. Шевченко [и др.] // Физиология растений. – 2014. – Т. 96, № 3. – C. 170–176.; Натуральный trans-зеатин-рибозид 98 % Мин Цитокинин [Электронный ресурс]. – Режим доступа: https:// offer.alibaba.com/product. – Дата доступа: 08.06.2020.; Изучение действия уридина на панкреатическую ФЛА2 методом дифференциальной спектроскопии / Л. А. Скоростецкая [и др.] // Молекулярные, мембранные и клеточные основы функционирования биосистем: сб. тр. XlV съезда Бел. общ. объед. фотобиологов и биофизиков. – Минск: БГУ, 2019. – С. 43.; Deems, R. A. Kinetic analysis of phospholipase A2 activity toward mixed micelles and its implications for the study of lipolytic enzymes / R. A. Deems, B. R. Eaton, E. A. Dennis // J. Biol. Chem. – 1975. – Vol. 250, N 23. – P. 9013–9020. https://doi.org/10.1016/S0021-9258(19)40687-X; Chemical Modification of the alpha–Amino Group in Snake Venom Phospholipases A2. A Comparison of the Interaction of Pancreatic and Venom Phospholipases with Lipid–Water Interfaces / H. M. Verheij [еt al.] // J. Biochemistry. – 1981. – Vol. 20, N 3. – P. 94–99. https://doi.org/10.1021/bi00504a016; Литвинко, Н. М. Ингибирование фосфолипазы А2 производными виразола / Н. М. Литвинко // Докл. Нац. акад. наук Беларуси. – 2021. – Т.65, № 3. – С. 309–319. https://doi.org/10.29235/1561-8323-2021-65-3-309-319; Литвинко, Н. М. Активность фосфолипаз А2 и С при биохимическом моделировании / Н. М. Литвинко. – Минск: Технопринт, 2003. – 350 с.; Расщепление фосфатидилнуклеозидов под действием фосфолипаз / Т. И. Новожилова [и др.] // Биоорганическая химия. – 2000. –Т. 26, № 3. – С. 238–240.; Cинтез конъюгатов фосфатидовой кислоты с модифицированными компонентами нуклеиновых кислот и их чувствительность к действию фосфолипазы А2 / Е. В. Жерносек [и др.] // Химические реактивы, реагенты и процессы малотоннажной химии: XVIII Междунар. науч.-технич. конф. – Минск, 2005. – С. 33.; Синтез 2’,3’-дидезоксицитидин-5’-монофосфат-фосфатидилэтаноламина – фосфорамидата и его взаимодействие с фосфолипазой А2 / Е. Н. Калиниченко [и др.] // Химия и биологическая активность азотсодержащих гетероциклов: сб. тр. 3-й междунар. конф. – Черноголовка, 2006. – C.; Лекарственные формы новых поколений и их устойчивость / Н. М. Литвинко [и др.] // Сахаровские чтения 2006 г.: экологические проблемы ХХI века; сб. тр. 6-й междунар. науч. конф. – Минск, 2006. – C.; Влияние модификации этаноламинового фрагмента субстрата на активность панкреатической фосфолипазы А2 / Н. М. Литвинко [и др.] // Вес. Нац. акад. нвук Беларусi. Сер. хім. навук. – 2006. – № 3. – С. 79–82.; Модифицированный 2’,3’-дидезоксиуридином фосфолипид, фармацевтическая композиция и противоядие к действию яда кобры: пат. BY 11904 / Н. М. Литвинко, Е. Н. Калиниченко, Е. В. Жерносек, С. В. Кучуро. – Опубл. 30.06.2009.; Конъюгат фосфолипида с модифицированным нуклеозидом, фармацевтическая композиция и средство, повышающее устойчивость к действию панкреатической фосфолипазы А2: пат. BY 11905 / Н. М. Литвинко, Е. Н. Калиниченко, Е. В. Жерносек, С. В. Кучуро. – Опубл. 30.06.2009.; Устойчивость диацилглицерофосфатных производных нуклеозидов по отношению к панкреатической ФЛА2 / Д. О. Герловский [и др.] // Белорусские лекарства: материалы конф. – Минск, 2019. – С. 38–41.; Активность фосфолипазы А2 по отношению к фосфолипидным коньюгатам / Е. А. Ремеева [и др.] // Молодежь в науке – 2019: тез. докл. XVI Междунар. конф. молодых ученых, г. Минск, 14-17 октября 2019 г. – Минск: НАН Беларуси. – 2019. – С. 556–558.; The enzymatic synthesis of Phospholipide-Nucleoside conjugates and study of their substrate activity for the digestive phospholipase A2 / N. M. Litvinko [еt al.] // Journal of Nanotechnoligy: Nanomedicine & Nanobiotechnology. – 2020. – Vol. 7. – P. 55–56.; Гидролиз фосфатидилбривудина под действием панкреатической ФЛА2 / Д. О. Герловский [и др.] // Молекулярные, мембранные и клеточные основы функционирования биосистем : тез. докл. междунар. науч. конф., Четырнадцатого съезда Белорус. обществ. об-ния фотобиологов и биофизиков, Беларусь, Минск, 17–19 июня 2020 г. – Минск: БГУ, 2019. – С. 207.; https://vestichem.belnauka.by/jour/article/view/711

الاتاحة: https://vestichem.belnauka.by/jour/article/view/711
https://doi.org/10.29235/1561-8331-2022-58-1-105-128

المؤلفون: N. M. Litvinko, Н. М. Литвинко

المساهمون: Author is grateful to all employees of the Institute of Bioorganic Chemistry of the National Academy of Sciences of Belarus for their help in carrying out the experiment proposed for this work., Автор выражает благодарность всем сотрудникам Института биоорганической химии НАН Беларуси за помощь в проведении предложенного для этой работы эксперимента.

المصدر: Proceedings of the National Academy of Sciences of Belarus, Chemical Series; Том 57, № 2 (2021); 195-205 ; Известия Национальной академии наук Беларуси. Серия химических наук; Том 57, № 2 (2021); 195-205 ; 2524-2342 ; 1561-8331 ; 10.29235/1561-8331-2021-57-2

مصطلحات موضوعية: фосфатидилхолин, phospholipase A2 of cobra venom, LPO, micelles, liposomes, phosphatidylcholine, фосфолипаза А2 яда кобры, ПОЛ, мицеллы, липосомы

وصف الملف: application/pdf

Relation: https://vestichem.belnauka.by/jour/article/view/649/614; Диксон, М. Ферменты / М. Диксон, Э. Уэбб. – М.: Мир, 1982. – Т. 3. – 1120 с.; Островский, В. А. Межфазный катализ органических реакций / В. А. Островский // Соросовский образоват. журн. – 2000. – Т. 6, № 11. – С. 30–34.; Брокерхоф, X. Липолитические ферменты / X. Брокерхоф, Р. Дженсен; пер. с англ. – М.: Мир, 1978. – 396 с.; Murakami, M. Novel functions of phospholipase A2s: Overview, BBA / M. Murakami // Biochimica et Biophysica Acta (BBA) – Molecular and Cell Biology of Lipids. – 2019. – Vol. 1864, N 6. – P. 763–765. https://doi.org/10.1016/j.bbalip.2019.02.005; Study of the specificity of phospholipase A2 on substrate-conteining structures possessing different supramolecular organization / A. Aakhrem [et al.] // Biokhimiya. – 1989. – Vol. 54, N 4. – P. 542–547.; Литвинко, Н. М. Активность фосфолипаз А2 и С при биохимическом моделировании / Н. М. Литвинко. – Минск: Технопринт, 2003. – 350 с.; Способ предварительной оценки безопасности циклогексанонсодержащего пестицида или его метаболита для человека и животных: пат. № 20668 Респ. Беларусь / Н. М. Литвинко, Д. О. Герловский. Oпубл.: 28.09.2016.; Tappia, P. S. Phospholipases in Health and Disease / P. S. Tappia, N. S. Dhalla. – New York: Springer, 2014. – 410 p. https://doi.org/10.1007/978-1-4939-0464-8; Препаративная биохимия липидов / Л. Д. Бергельсон [и др.]. – M:Наука, 1981. – 256 с.; Андреюк, Г. М. Превращение гемоглобина в гемихром при взаимодействии со свободными жирными кислотами: автореф. дис. … канд. хим. наук: 02.00.10 / Г. М. Андреюк. – Минск, 1988.; Vaskovsky, V. E. A universal reagent for phospholipid analysis / V. E. Vaskovsky, E. Y. Kostetsky, J. M. Vasendin // Journal of Chromatography A. – 1975. – Vol. 114, N 1. – P. 129–141. https://doi.org/10.1016/s0021-9673(00)85249-8; Рахуба, Г. Н. Липолитические реакции с участием фосфолипаз А2 и механизмы их регуляции по принципу обратной связи: дис. . канд. хим. наук : 03.00.04 / Г. Н. Рахуба. – Минск, 2007. – 143 л.; Lipid peroxidation and phospholipase A2 activity in liposomes composed of unsaturated phospholipids: a structural basis for enzyme activation / A. Sevanian [et al.] // Biochim. Biophys. Acta. – 1988. – Vol. 961, N 3. – P. 316–328. https://doi.org/10.1016/0005-2760(88)90079-3; Вязьмин, С. Ю. Электронная спектроскопия органических соединений / С. Ю. Вязьмин, Д. С. Рябухин, А. В. Васильев. – СПб, 2011. – 42 c.; 3,5-дизамещенные производные тиотетроновой кислоты – новые ингибиторы секреторных фосфолипаз А2 / С. В. Кучуро [и др.] // Докл. Нац. акад. наук Беларуси. – 2004. – Т. 48, № 1. – С. 65–68.; Litvinko, N. M. The interaction of phospholipase A2 with oxidized phospholipids at the lipid-water surface with different structural organization / N. M. Litvinko, L. A. Skorostetskaya, D. O. Gerlovsky // Chemistry and Physics of Lipids. – 2018. – Vol. 211. – P. 44–51. https://doi.org/10.1016/j.chemphyslip.2017.10.010; Phospholipase A2 enzymes: physical structure, biological function, disease implication, chemical inhibition, and therapeutic intervention / E. Dennis [et al.] // Chem. Rev. – 2011. – Vol. 111. – P. 6130–6185. https://doi.org/10.1021/cr200085w; https://vestichem.belnauka.by/jour/article/view/649

الاتاحة: https://vestichem.belnauka.by/jour/article/view/649
https://doi.org/10.29235/1561-8331-2021-57-2-195-205

المؤلفون: N. M. Litvinko, Н. М. Литвинко

المصدر: Proceedings of the National Academy of Sciences of Belarus, Chemical Series; Том 57, № 4 (2021); 488-501 ; Известия Национальной академии наук Беларуси. Серия химических наук; Том 57, № 4 (2021); 488-501 ; 2524-2342 ; 1561-8331 ; 10.29235/1561-8331-2021-57-4

مصطلحات موضوعية: гидролиз фосфолипидов, cytochromes P450, monooxygenases, hydrolysis of phospholipids, цитохромы Р450, моноокисгеназы

وصف الملف: application/pdf

Relation: https://vestichem.belnauka.by/jour/article/view/693/644; Брокерхоф, X. Липолитические ферменты / X. Брокерхоф, Р. Дженсен; пер. с англ. – М.: Мир,1978. – 396 с.; Литвинко, Н. М. Эндогенные фосфолипазы А2. Структура и функция / Н. М. Литвинко, М. А.Кисель. – Минск: Навука i тэхніка, 1991. – 270 с.; Caro, A. A. Role of cytochrome P450 in phospholipase A2- and arachidonic acidmediated cytotoxicity / A. A. Caro, A. I. Cederbaum // Free Radical Biology & Medicine. – 2006. – Vol. 40, no. 3. – Р. 364–375. https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2005.10.044; Lewis D. F. V. Guide to Cytochromes P450: Structure and Function / D. F. V. Lewis. – Second Edition. – London: CRC Press, 2001. – 189 р. https://doi.org/10.1201/9780367800956; Суtochrome P-450 / eds. К. Ruckpaul, H. Rein. – Berlin: Akademie–Verlag, 1984. –405 р.; Hrycay, E. G. Monooxygenase, Peroxidase and Peroxygenase Properties and Reaction Mechanisms of Cytochrome P450 Enzymes / E. G. Hrycay, S. M. Bandiera // Adv. Exp. Med. and Biol. – Springer, Cham, 2015. – Vol. 851. https://doi.org/10.1007/978-3-319-16009-2_1; Eling, В. Т. Е. A role for phospholipids in the binding and metabolism of drugs by hepatic microsomes. Use of the fluorescent hydrophobic probe 1-anilinonaphthalene-8-sulphonate / В. Т. Е. Eling, R. P. Diaugustine // Biochem. J. – 1971. – Vol. 123, N 4. – P. 539–549. https://doi.org/10.1042/bj1230539; Mouchlis, V. D. Phospholipase A2 catalysis and lipid mediator lipidomics / V. D. Mouchlis, E. A. Dennis // BBA – Molecular and Cell Biology of Lipids. – 2018. – Vol. 1864, N. 6. – P. 766-771. https://doi.org/10.1016/j.bbalip.2018.08.010; Kita, Y. Cytosolic phospholipase A2 and lysophospholipid acyltransferases / Y. Kita, H. Shindou, T. Shimizu // BBA – Molecular and Cell Biology of Lipids. – 2018. – Vol. 1864, N. 6. – P. 838-845. https://doi.org/10.1016 bbalip.2018.08.006; Kono, N. Platelet-activating factor acetylhydrolases: An overview and update / N. Kono, H. Arai // BBA – Molecular and Cell Biology of Lipids. – 2018. – Vol. 1864, N. 6. – P. 922-931. https://doi.org/10.1016/j.bbalip.2018.07.006; Group IID, IIE, IIF and III secreted phospholipase A2s / M. Murakami [et al.] // BBA – Molecular and Cell Biology of Lipids. – 2018. – Vol. 1864, N. 6. – P. 803-818. https://doi.org/10.1016/j.bbalip.2018.08.014; Balsinde, J. Phospholipase A2 regulation of arachidonic acid mobilization / J. Balsinde, M. V. Winstead, E. A. Dennis // FEBS Lett. – 2002. – Vol. 531, N 1. – P. 2–6. https://doi.org/10.1016/s0014-5793(02)03413-0; Group specific assays that distinguish between the two major types of mammalian phospholipase A2 / H. C. Yang [et al.] // Anal. Biochem. – 1999. – Vol. 269, N 2. – P. 278– 288. https://doi.org/10.1006/abio.1999.4053; Arachidonic acid inhibits activity of cloned renal K+ channel, ROMK1. / C. M. Macica [et al.] // Am. J. Physiol. – 1996. – Vol. 271, N 3. – P. F588–F594. https://doi.org/10.1152/ajprenal.1996.271.3.f588; Arachidonic acid activation of a new family of K+ channels in cultured rat neuronal cells / D. Kim [et al.] // J. Physiol. – 1995. – Vol. 484, N 3. – P. 643–660. https://doi.org/10.1113/jphysiol.1995.sp020693; Arachidonic acid causes cell death through the mitochondrial permeability transition: implications for tumor necrosis factor-a apoptotic signaling / L. Scorrano [et al.] // J. Biol. Chem. – 2001.– Vol. 276, N 15. – P. 12035–12040. https://doi.org/10.1074/jbc.m010603200; Arachidonic acid directly activates members of the mitogen-activated protein kinase superfamily in rabbit proximal tubule cells / L. D. Alexander [et al.] // Kidney Int. – 2001. – Vol. 59, N 6. – P. 2039– 2053. https://doi.org/10.1046/j.1523-1755.2001.0590062039.x; Funk, C. D. Prostaglandins and leukotrienes: advances in eicosanoid biology / C. D. Funk // Science. – 2001. – Vol. 294, N. 5548 – P. 1871–1875. https://doi.org/10.1126/science.294.5548.1871; Chakraborti, S. Phospholipase A2 isoforms: a perspective / S. Chakraborti // Cell. Signalling. – 2003. – Vol. 15. – P. 637–665. https://doi.org/10.1016/s0898-6568(02)00144-4; Cummings, B. S. Phospholipase A2s in cell injury and death / B. S. Cummings, J. Mchowat, R. G. Schnellmann // J. Pharmacol. Exp. Ther. – 2000. – Vol. 294. – P. 793–799.; Taketo, M. Phospholipase A2 and apoptosis / M.Taketo, M. Sonoshita // Biochim. Biophys. Acta. – 2002. – Vol. 1585. – P. 72–76. https://doi.org/10.1016/s1388-1981(02)00326-8; Ono, K. Susceptibility of lysosomes to rupture is a determinant for plasma membrane disruption in tumor necrosis factor alpha-induced cell death / K. Ono, S. O. Kim, J. Han // Mol. Cell. Biol . – 2003. – Vol. 23, N 2. – P. 665–676. https://doi.org/10.1128/mcb.23.2.665-676.2003; Fas-induced arachidonic acid release is mediated by Ca2+- independent phospholipase A2 but not cytosolic phospholipase A2, which undergoes proteolytic inactivation / G. Atsumi [et al.] // J. Biol. Chem. – 1998. – Vol. 273, N 22. – P. 13870–13877. https://doi.org/10.1074/jbc.273.22.13870; Epoxyeicosatrienoic acids (EETs): metabolism and biochemical function / A. A. Spector [et al.] // Prog. Lipid Res. – 2004. – Vol. 43, N 1. – P. 55–90. https://doi.org/10.1016/s0163-7827(03)00049-3; Capdevila, J. H. Cytochrome P450 and arachidonic acid bioactivation: molecular and functional properties of the arachidonate monooxygenase / J. H. Capdevila, J. R. Falck, R. C. Harris // J. Lipid Res. – 2000. – Vol. 41, N 2. – P. 163–181. https://doi.org/10.1016/s0022-2275(20)32049-6; Yin, H. New insights regarding the autoxidation of polyunsaturated fatty acids / H. Yin, N. A. Porter // Antioxid. Redox Signaling. – 2005. – Vol. 7, no. 1-2. – P. 170–184. https://doi.org/10.1089/ars.2005.7.170; Pratt, D. A. Theoretical calculations of carbon– oxygen bond dissociation enthalpies of peroxyl radicals formed in the autoxidation of lipids / D. A. Pratt, J. H. Mills, N. A. Porter // J. Am. Chem. Soc. – 2003. – Vol. 125, N 19. – P. 580–591. https://doi.org/10.1021/ja034182j; Zangar, R. C. Mechanisms that regulate production of reactive oxygen species by cytochrome P450 / R. C. Zangar, D. R. Davydov, S. Verma // Toxicol. Appl. Pharmacol. – 2004. – Vol. 199, N 3. – P. 316–331. https://doi.org/10.1016/j.taap.2004.01.018; Puntarulo, S. Production of reactive oxygen species by microsomes enriched in specific human cytochrome P450 enzymes / S. Puntarulo, A. I. Cederbaum // Free Radical Biol. Med. – 1998. – Vol. 24, N. 7-8. – P. 1324–1330. https://doi.org/10.1016/s0891-5849(97)00463-2; Sacerdoti, D. Role of cytochrome P450-dependent arachidonic acid metabolites in liver physiology and pathophysiology / D. Sacerdoti, A. Gatta, J. C. McGiff // Prostaglandins Other Lipid Mediat. – 2003. – Vol. 72, N 1-2. – P. 51–71. https://doi.org/10.1016/s1098-8823(03)00077-7; Potente, M. 11,12-Epoxyeicosatrienoic acid-induced inhibition of FOXO factors promotes endothelial proliferation by down-regulating p27KIP1 / M. Potente, B. Fisslthaler, R. Busse, I. Fleming // J. Biol. Chem. – 2003. – Vol. 278, N 32. – P. 29619–29625. https://doi.org/10.1074/jbc.m305385200; Girotti, A. W. Lipid hydroperoxide generation, turnover, and effector action in biological systems / A. W. Girotti // J. Lipid Res. – 1998. – Vol. 39, N 8. – P. 1529–1542. https://doi.org/10.1016/s0022-2275(20)32182-9; Formation of 19(S)-, 19(R)-, and 18(R)-hydroxyeicosatetraenoic acids by alcohol-inducible cytochrome P450 2E1 / R. M. Laethem [et al.] // J. Biol. Chem. – 1993. – Vol. 268, N 17. – P. 12912–12918. https://doi.org/10.1016/s0021-9258(18)31472-8; Ekstrom, G. Rat liver microsomal NADPH supported oxidase activity and lipid peroxidation dependent on ethanolinducible cytochrome P450 (P-450IIE1) / G. Ekstrom, M. Ingelman-Sundberg // Biochem. Pharmacol. – 1989. – Vol. 38, N 8. – P. 1313–1319. https://doi.org/10.1016/0006-2952(89)90338-9; Литвинко, Н. М. Влияние фенобарбитала на активность эндогенной растворимой фосфолипазы А в печени. Взаимосвязь с микросомальной гидроксилирующей системой / Н. М. Литвинко, М. А. Кисель // Хим.-фарм. журн. – 1995. – Т. 29, № 6. – C. 19–22.; Krikun, G. Effect of chronic ethanol consumption on microsomal lipid peroxidation: role of iron and comparison between controls / G. Krikun, A. I. Cederbaum // FEBS Lett. – 1986. – Vol. 208, N 2. – P. 292–296. https://doi.org/10.1016/0014-5793(86)81035-3; Mari, M. CYP2E1 overexpression in HepG2 cells induces glutathione synthesis by transcriptional activation of glutamylcysteine synthetase / M. Mari, A. I. Cederbaum // J. Biol. Chem. – 2000. – Vol. 275, N 20. – P. 15563–15571. https://doi.org/10.1074/jbc.m907022199; Chen, Q. Cytotoxicity and apoptosis produced by cytochrome P450 2E1 in HepG2 cells / Q. Chen, A. I. Cederbaum // Mol. Pharmacol. – 1998. – Vol. 53, no. 4. – P. 638– 648. https://doi.org/10.1124/mol.53.4.638; Chen, Q. Cytotoxicity and apoptosis produced by arachidonic acid in HepG2 cells overexpressing human cytochrome P4502E1 / Q. Chen, M. Galleano, A. I. Cederbaum // J. Biol. Chem. – 1997. – Vol. 272, no. 3. – P. 14532–14541. https://doi.org/10.1074/jbc.272.23.14532; Wu, D. Cyclosporine A protects against arachidonic acid toxicity in rat hepatocytes: role of CYP2E1 and mitochondria / D. Wu, A. I. Cederbaum // Hepatology. – 2002. – Vol. 35, N 6. – P. 1420–1430. https://doi.org/10.1053/jhep.2002.33639; Wu, D. Sodium salicylate increases CYP2E1 levels and enhances arachidonic acid toxicity in HepG2 cells and cultured rat hepatocytes / D. Wu, A. I. Cederbaum // Mol. Pharmacol. – 2001. – Vol. 59, N 4. – P. 795– 805. https://doi.org/10.1124/mol.59.4.795; Perez, M. J. Spin trapping agents (TEMPOL and POBN) protect HepG2 cells overexpressing CYP2E1 against arachidonic acid toxicity / M. J. Perez, A. I. Cederbaum // Free Radic. Biol. Med. – 2001. – Vol. 30, no. 7. – P. 734–746. https://doi.org/10.1016/s0891-5849(01)00461-0; Martinez, J. Role of Ca2+-independent phospholipase A2 on arachidonic acid release induced by reactive oxygen species / J. Martinez, J. J. Moreno // Arch. Biochem. Biophys. – 2001. – Vol. 392, N 2. – P. 257–262. https://doi.org/10.1006/abbi.2001.2439; Rao, G. N. Hydrogen peroxide activation of cytosolic phospholipase A2 in vascular smooth muscle cells / G. N. Rao, M. S. Runge, R. W. Alexander // Biochim. Biophys. Acta. – 1995. – Vol. 1265, N 1. – P. 67–72. https://doi.org/10.1016/0167-4889(95)91997-z; Litvinko, N. M. The interaction of phospholipase A2 with oxidized phospholipids at the lipid-water surface with different structural organization / N. M Litvinko, L. A. Skorostetskaya, D. O. Gerlovsky // Chem. Phys. Lipids. – 2018. – Vol. 211. – P. 44–51. https://doi.org/10.1016/j.chemphyslip; Литвинко, Н. М. Гидролиз УФ-индуцированного перекисно-окисленного фосфатидилхолина фосфолипазами разной субстратной специфичности / Н. М. Литвинко // Вес. Нац. акад. навук Беларусі. Сер.хім. навук. – 2021. – Т. 57, №2. – С. 195–205. https://doi.org/10.29235/1561-8331-2021-57-2-195-205; Potential benefits and risks of omega-3 fatty acids supplementation to patients with COVID-19 / M. M Rogero [et al.] // Free Radical Biol. Med. – 2020. – Vol. 156. – P. 190–199. https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2020.07.005; Литвинко, Н. М. Активность фосфолипаз А2 и С при биохимическом моделировании / Н. М. Литвинко. – Минск: Технопринт, 2003. – 350 с.; The comparative study of the phospholipase A2 -catalyzed hydrolysis of phosphatidylcholine and phosphatidylglycerol in the presence of cytochrome P-450 / N. M. Litvinko [et al.] // Synth. Natural Products Biotechnol. – 1985.– Sophia. – Vol. 4. – P. 158–162.; Роль цитохрома Р450 в активации гидролиза фосфатидилхолина фосфолипазой А2 / А. А. Ахрем [и др.] // Докл. Акад. наук СССР. – 1986. – T. 286, № 2. – C. 458–461.; Герловский, Д. О. Исследование действия цитохрома Р450 3А4 человека на фосфолиполиз в модельной системе / Д. О. Герловский, Н. М. Литвинко, А. В. Янцевич // Химия, структура и функция биомолекул: тез. докл. IV Междунар. конф., Минск, 17–19 октяб. 2012 г. – Минск, 2012. – С. 197.; Tappia, P. S. Phospholipases in Health and Disease / P. S. Tappia, N. S. Dhalla. – New York: Springer, 2014. – 410 p. https://doi.org/10.1007/978-1-4939-0464-8; Особенности взаимодействия цитохрома Р450 и фосфолипаз А2 разной специфичности, обнаруживаемые КД-спектроскопией / Н. М. Литвинко [и др.] // Докл. Нац. акад. наук Беларуси. – 2016. – Т. 60, № 6. – С. 64–71.; https://vestichem.belnauka.by/jour/article/view/693

الاتاحة: https://vestichem.belnauka.by/jour/article/view/693
https://doi.org/10.29235/1561-8331-2021-57-4-488-501

المؤلفون: N. M. Litvinko, Н. М. Литвинко

المساهمون: Author expresses her gratitude to all colleagues who participated in the implementation of the above studies. A significant contribution to this work was made by Senior Researcher L. A. Skorostetskaya, Masters A. N. Martynyuk, Yu. Sh. Ermakovich and E. A. Remeeva, Ph. D. (Biology) S. V. Kuchuro, Ph. D. (Chemistry) G. N. Antonchik, Ph. D. (Chemistry) D. O. Gerlovsky, Автор выносит благодарность всем коллегам, участвовавшим в выполнении перечисленных выше исследований. Значительный вклад в эту работу внесли старший научный сотрудник Скоростецкая Л. А., магистры А. Н. Мартынюк, Ю. Ш. Ермакович и Е. А. Ремеева, канд. биол. наук С. В. Кучуро, кандидат химических наук Г. Н. Антончик, кандидат химических наук Д. О. Герловский

المصدر: Proceedings of the National Academy of Sciences of Belarus, Chemical Series; Том 56, № 4 (2020); 494-512 ; Известия Национальной академии наук Беларуси. Серия химических наук; Том 56, № 4 (2020); 494-512 ; 2524-2342 ; 1561-8331 ; 10.29235/1561-8331-2020-56-4

مصطلحات موضوعية: диагностические биосистемы, phospholipolysis, diagnostic biosystems, фосфолиполиз

وصف الملف: application/pdf

Relation: https://vestichem.belnauka.by/jour/article/view/621/594; Mouchlis, V. D. Phospholipase A2 catalysis and lipid mediator lipidomics / V. D. Mouchlis, E. A. Dennis // BBA - Molecular and Cell Biology of Lipids. - 2019. - Vol. 1864, N 6. - P. 766-771 https://https://doi.org/10.1016/j.bbalip.2018.08.010; Kita, Y. Cytosolic phospholipase A2 and lysophospholipid acyltransferases / Y. Kita, H. Shindou, T. Shimizu // BBA -Molecular and Cell Biology of Lipids. - 2019. - Vol. 1864, N 6. - P. 838-845. https://doi.org/10.1016Zj.bbalip.2018.08.006.; Kono, N. Platelet-activating factor acetylhydrolases: An overview and update / N. Kono, H. Arai // BBA - Molecular and Cell Biology of Lipid. - 2019. - Vol. 1864, N 6. - P. 922-931. https://doi.org/10.1016/j.bbalip.2018.07.006; Murakami, M. Group IID, IIE, IIF and III secreted phospholipase A2s / M. Murakami, Y. Taketomi, K. Yamamoto // BBA - Molecular and Cell Biology of Lipids. - 2019. - Vol. 1864, N 6. - P. 803-818. https://https://doi.org/10.1016/j.bbalip.2018.08.014; Murakami, M. Novel functions of phospholipase A2s: Overview / M. Murakami // BBA - Molecular and Cell Biology of Lipids. - 2019. - Vol. 1864, N 6. - P. 763-765. https://doi.org/10.1016/j.bbalip.2019.02.005; Hirabayashi, T. The role of PNPLA1 in ro-O-acylceramide synthesis and skin barrier function Z T. Hirabayashi, M. Murakami, A. Kihara // BBA - Molecular and Cell Biology of Lipids. - 2019. - Vol. 1864, N 6. - P. 869-879. https://doi:10.1016/j.bbalip.2018.09.010; Hui, D. Y. Group 1B phospholipase A2 in metabolic and inflammatory disease modulation / D. Y. Hui // BBA - Molecular and Cell Biology of Lipids. - 2019. - Vol. 1864, N 6. - P. 784-788. https://doi.org/10.1016/j.bbalip.2018.07.001; Function of secreted phospholipase A2 group-X in asthma and allergic / J. D. Nolina [et al.] // BBA - Molecular and Cell Biology of Lipids. - 2019. - Vol. 1864, N 6. - P. 827-837. https://doi.org/10.1016/j.bbalip.2018.11.009; Tappia, P. S. Phospholipases in Health and Disease / P. S. Tappia, N. S. Dhalla. - New York: Springer, 2014. - 410 p. https://doi.org/10.1007/978-1-4939-0464-8; Samuchiwal, S. K. Harmful and protective roles of group V phospholipase A2: Current perspectives and future directions / S. K. Samuchiwal, B. Balestrieri // BBA - Molecular and Cell Biology of Lipids. - 2019. - Vol. 1864, N 6. - P. 819-826. https://doi:10.1016/j.bbalip.2018.10.001; Kaiser, E. Phospholipase A2: its usefulness in laboratory diagnostics / E. Kaiser // Crit. Rev. Clin. Lab. Sci. - 1999. -Vol. 36, N 2. - P. 65-163. https://doi.org/10.1080/10408369991239187; Камышников, В. С. Липопротеин-ассоциированная и секреторная фосфолипазы А2: особенности метаболического влияния и клиническая значимость / В. С. Камышников [и др.] // Лабораторией диагностика. Восточная Европа. - 2017. -Т. 6, № 2. - С. 44-55.; Serum phospholipase A and prognosis in intensive care patients / R. Schaefer [et al.] // J. Clin. Chem. Clin. Biochem. -1990. - Vol. 28, N 4. - P. 253-254.; Dore, E. Roles of secreted phospholipase A2 group IIA in inflammation and hostdefense / E. Dore, E. Boilard // BBA -Molecular and Cell Biology of Lipids. - 2019. - Vol. 1864, N 6. - P. 789-802. https://doi.org/10.1016/j.bbalip.2018.08.017; Способ дифференциальной диагностики вирусного гепатита и подпеченочной желтухи: а. с. 1296936 СССР / В. Н. Никифоров, М. В. Шмавонян, П. А. Казарян, А. Л. Мхитарян, Д. С. Вопян.- Опубл. 15.03.87.; Light-generating methods using dioxyethanes activated by anchimeric cleavage: Patent no. 5248618 USA / A. Haces. -Publ. date 28.09.1993.; Degradation of annexin I in bronchoalveolar lavage fluid in patients with cystic fibrosis / F. H. C. Tsao [et al.] // Am. J Respir. Cell. Mol. Biol. - 1998. - Vol.18, N 1. - P. 120-128. https://doi.org/10.1165/ajrcmb.18.1.2808; Diagnostic test for the detection of type IV cytosolic phospholipase A2 (cPLA2): UK Patent GB19990005417 / A. C. A. Glen, D. J. McDonald. - Publ. date: 27.02.2004.; Nevalainen, T. J. Serum phospholipases A2 in inflammatory diseases / T. J. Nevalainen // Clin. Chem. - 1993. - Vol. 39, no. 12. - P. 2453-2459. https://doi.org/10.1093/clinchem/39.12.2453; Nevalainen, T. The role of phospholipase A2 in acute pancreatitis / T. Nevalainen // Z. Med. Lab. Diagn. - 1989. - Vol. 30, N 6. - P. 299-303.; Application of a new monoclonal antibody for time-resolved fluoroimmunoassay of human pancreatic phospholipase A2 / S. A. Santavuori [et al.] // Clin. Chem. Lab. Med. - 1991. - Vol. 29, N 12. - P. 819-826. https://doi.org/10.1515/cclm.1991.29.12.819; Фосфолипазы плазмы крови при ожоговом шоке / Т. Л. Заец [и др.] // Бюлл. эксп. биол. мед. - 1987. - Т. 103. -С. 403-404.; Makela, A. Serum phospholipase A2, amylase, lipase, and urinary amylase activities in relation to the severity of acute pancreatitis / A. Makela, T. Kuusi, T. Schroder // Eur. J. Surg. - 1997. - Vol. 163, N 12. - P. 915-922.; Photometric test to measure the enzymatic activity of pancreatic phospholipase A2 to distinguish between mild and severe (necrotizing) forms of acute pancreatitis in serum or plasma: DE Patent № DE19530410.1 / U. Helfrich. - Publ. date 20.02.1997.; Measurement of Phospholipase A2 Polypeptide in Tissue Cells: Patent 5747264 USA / C. J. Schmidt, F. Tobin, F. E. Wilkinson. - Publ. date 05.05.1998.; Human phospholipase activating protein and methods for diagnosis of rheumatoid arthritis: Patent № US 626589 / J. Bomalaski, S. Clark, M. A. Shorr, Robert G. L.; applicant and patent holder J. Bomalaski, S. Clark, M. A. Shorr, G. L. Robert. - Publ. date 25.06.92.; PLA2 activity as a marker for ovarian and other gynecologic cancers: Patent USA №US20130045947 / Yan Xu. -Publ. date 21.02.2013.; Method for evaluating blood-neural barrier permeability: US Patent no. 8349577 / Kh. Iqbal, S. Chalbot, I.Grund-ke-Iqbal. - Publ. date 08.01.2013.; Methods for detecting Lp-PLA2 activity and inhibition of Lp-PLA2 activity / Yaping Shou, Yin-Fai Siu, George T. Walker. - Publ. date 01.11. 2012.; Methods for detecting Lp-PLA2 activity and inhibition of Lp-PLA2 activity: US Patent no. US8846309B2 / Yaping Shou, Yin-Fai Siu, George T. Walker. - Publ. date 30.09. 2014.; Methods for detecting Lp-PLA2 activity and inhibition of Lp-PLA2 activity: US Patent no. US20150017671 / Yaping Shou, Yin-Fai Siu, George T. Walker. - Publ. date 15.01. 2015.; Methods for detecting Lp-PLA2 activity and inhibition of Lp-PLA2 activity: US Patent no. US20150247858 / Yaping Shou, Yin-Fai Siu, George T. Walker. - Publ. date 03.09. 2015.; Methods of detecting Lp-PLA2 activity: Patent no. WO2005074604A2 / Xiaozhu Duan, Nam Kim, Robert L. Wolfert. - Publ. date 18.08.2005.; Phospholipid oxidation and Lp-PLA2 as predictors of coronary artery disease. Patent US20090317819/ SotiriosTsimi-kas, JosephWitztum. - Publ. date 24.12.2009.; Compositions and methods for inhibition of phospholipase A2 mediated inflammation. Patent no. WO2003076389A1/ E. Dennis, T. Yaksh, K. Killermann Lucas, C. Svensson, D. A. Six, G. Kokotos, V. Constantinou-Kokotou. - Publ. date 18.09.2003.; Single-photon emission computed tomography Positron Emission Tomography (PET): Patentno. 2019063634 USA / O. Melina, E. Jestin, F. Guibbal, S. Benard. - Publ. date 4.04.2019.; Литвинко, Н. М. Прикладная энзимология фосфатидацилгидролаз в изучении взаимосвязи структура-функция в ряду биополимеров и низкомолекулярных биорегуляторов / Н. М. Литвинко // Вес. Нац. акад. навук Беларусь Сер. xiM. навук. - 2017. - № 3. - С. 115-128.; Литвинко, Н. М. Активность фосфолипаз А2 и С при биохимческом моделировании / Н. М. Литвинко. -Минск: Технопринт, 2003. - 350 с.; Литвинко, Н. М. Межфазный катализ липолитических реакций в биоорганической химии: особенности и практическое применение / Н. М. Литвинко // Вес. Нац. акад. навук Беларусь Сер. xiM. навук. - 2015. - № 4. -С. 109-121.; Герловский, Д. О. Активность панкреатической фосфолипазы А2 в присутствии ряда производных 1,3-циклогександиона и некоторых органофосфатов: дис кандидат химических наук: 03.01.04 /Д. О. Герловский. - Минск, 2012. - 194 с.; Брокерхофф, X. Липолитические ферменты / X. Брокерхофф, Р. Дженсен. - М.: Мир, 19 78. - 330 c; Litvinko, N. M. Hydrolysis of glycerophospholipids ву the phosphatidylinosite-specific phospholipase // Biophosphates and Their Analogous - Synthesis, Structure, Metabolism and Activity / N. M. Litvinko. - Amsterdam: Elsevier Science Publishers, 1987. - P. 315-320.; Litvinko, N. M. Phospholipolysis: research and new approaches to practical use / N. M. Litvinko // Abstr. of International Conf. Innovations in Food Science and Human Nutrition (IFHN-2018), 13-15 September 2018. - Rome, Italy, 2018. - P. 59.; Litvinko, N. M. Diagnostic biosystems based on phosphatideacylhydrolases and hemoproteins / N. M. Litvinko, L. A. Skorostetskaya, D. O. Gerlovsky // Frontiers in Life Sciences. Signaliing and Metabolism, 1st Belarussian-Polish-Lithuanian Conf., 8-9 November 2018. - Grodno, 2018. - P. 209-210.; Новые инновационные технологии клинико-биохимического исследования как фундаментальная основа лабораторной медицины и дальнейшего становления экономики знаний / В. С. Камышников [и др.] // Инновационные технологии в медицине. - 2018. - Т. 6, № 1. - С. 72-82.; Litvinko, N. M. The interaction of phospholipase A2 with oxidized phospholipids at the lipid-water surface with different structural organization / N. M Litvinko, L. A. Skorostetskaya, D. O. Gerlovsky // Chemistry and Physics of Lipids. -2018. - Vol. 211. - P. 44-51. https://doi.org/10.1016/j.chemphyslip.2017.10.010; Litvinko, N. M. A new approach toward the application of biochemical systems based on phospholipolysis / N. M Litvinko, L. A. Skorostetskaya, D. O. Gerlovsky // Current Research in Bioorganic and Organic Chemistry. - 2019. -Vol. 3. - P.19.; Differential Spectroscopy in Studying of the Phospholipolysis: Results and New Approaches to Practical Use as Enzyme Therapy and Diagnostics / N. M. Litvinko [et al.] // Proceedings of BIT’s 7th Annual Conference of AnalytiX-2019, Singapore, 12-15 April 2019. - P. 59.; Phosphatideacylhydrolases: priority role in digestion and a new application for the detection of pancreatitis / N. M. Lit-vinko [et al.] // Abstr. 2 nd conference on innovations in food science& human nutrition. 12-14 Sep, 2019. - London, 2019. - P. 55.; Диагностические биосистемы на основе фосфатидацилгидролаз и гемопротеинов // Н. М. Литвинко [и др.] // Биохимия и молекулярная биология: сб. науч. тр. - Минск: ИВЦ Минфина, 2019. - Вып. 3. Механизмы регуляции процессов жизнедеятельности в норме и патологии. - С. 34-39.; Эффект УФ-облученных жирных кислот на спектральные свойства миоглобина / Н. М. Литвинко [и др.] // Докл. Нац. акад. наук Беларуси. - 2019. - Т. 63. № 1. - С. 44-54.; Computer-aided drug design guided by hydrogen/deuterium exchange mass spectrometry: A powerful combination for the development of potent and selective inhibitors of Group VIA calcium-independent phospholipase A2 / V. D. Mouchlis [et al.] // Bioorg. Med. Chem. - 2016. - Vol. 24. - P. 4801-4811. https://doi.org/10.1016/j.bmc.2016.05.009; Phospholipase A2 enzymes: physical structure, biological function, disease implication, chemical inhibition, and therapeutic intervention / J. Cao [et al.] // Chem. Rev. - 2011. - Vol. 111, no. 10. - P. 6130-6185. https://doi.org/10.1021/cr200085w; Small-molecule inhibitors as potential therapeutics and as tools to understand the role of phospholipases A2 / A. Nikolaou [et al.] // BBA - Molecular and Cell Biology of Lipids. - 2019. - Vol. 1864, N 6. - P. 941-956. http//:doi:10.1016/j. bbalip.2018.08.009; Mouchlis, V. D. Design of new secreted phospholipase A2 inhibitors based on docking calculations by modifying the pharmacophore segments of the FPL67047XX inhibitor / V. D. Mouchlis, T. M. Mavromoustakos, G. Kokotos // J. Com-put.-Aided Mol. Des. - 2010. - Vol. 24, N 2. - P. 107-115. https://doi.org/10.1007/s10822-010-9319-7; Potent and selective fluoroketone inhibitors of group VIA calcium-independent phospholipase A2 / G. Kokotos [et al.] // J. Med. Chem. - 2010. - Vol. 53, N 9. - P. 3602-3610. https://doi.org/10.1021/jm901872v; Development of potent and selective inhibitors for group VIA calcium-independent phospholipase A2 guided by molecular dynamics and structure-activity relationships / D. Mouchlis [et al.] // J. Med. Chem. - 2016. - Vol. 59, no. 9. -P. 4403-4414. https://doi.org/10.1021/acs.jmedchem.6b00377; Phospholipase inhibitors: US Patent no. 2003153751 USA / J. S. Seehra, N. Kaila, J. S. Mckew, F. Lovering, J. E. Bemis, Y. Xiang. - Publ. date 14.08.2003.; Inhibition of secretory phospholipase A2. 1-Design, synthesis and structure-activity relationship studies starting from 4-tetradecyloxybenzamidine to obtain specific inhibitors of group II sPLA2s/ L. Assogbaa [et al.] // European Journal of Medicinal Chemistry. - 2005. - Vol. 40, N 9. - P. 850-861. https://doi.org/10.1016/j.ejmech.2005.03.027; Способ определения эффекторных свойств физиологически активных соединений: патент BY №5752 / Н. М. Литвинко, С. В. Кучуро, Т. А. Желдакова, Е. Р. Филич. - Опубл. 30.12.2003; Способ определения антигемолитической активности химического соединения: патент BY №10604 / Н. М. Литвинко, С. В. Кучуро, Г. Н. Рахуба, Д. Б. Рубинов, Т. А. Желдакова. - Опубл. 30.06.2008; 3,5-дизамещенные производные тиотетроновой кислоты, проявляющие антифосфолипазную активность антипанкреатического профиля действия, и способ их получения: патент BY №10191 / Д. Б. Рубинов, Т. А. Желдакова, Н. М. Литвинко, С. В. Кучуро, Г. Н. Рахуба. - Опубл. 28.02.2008.; Производные в—трикетонов тиофенового ряда, проявляющие антифосфолипазную активность антигемоли-тического профиля действия: патент BY №10192 / Д. Б. Рубинов, Т. А. Желдакова, Н. М. Литвинко, С. В. Кучуро, Г. Н. Рахуба. - Опубл. 28.02.2008.; Кучуро, С. В. Механизмы взаимодействия фосфолипазы А2, простагландинов и этанола в регуляции липолиза в биологических мембранах: дис канд. биол. наук: 03.00.04 / С. В. Кучуро. - Минск, 2001. - 130 c.; Рахуба, Г. Н. Липолитические реакции с участием фосфолипаз А2 и механизмы их регуляции по принципу обратной связи: дис кандидат химических наук: 03.00.04 / Г. Н. Рахуба. - Минск, 2007. - 143 c.; Фосфодиэфирные производные ацикловира - новые ингибиторы панкреатической фосфолипазы А2 / Д. О. Герловский [и др.] // Докл. Нац. акад. наук Беларуси. - 2010. - Т. 54, № 1. - С. 75-82.; Deems, R. A. Kinetic analysis of phospholipase A2 activity toward mixed micelles and its implications for the study of lipolytic enzymes / R. A. Deems, B. R. Eaton, E. A. Dennis // J. Biol. Chem. - 1975. - Vol. 250, N 23. - P. 9013-9020.; Hendrickson, H. S. Analysis of the kinetics of phospholipid activation of cobra venom phospholipase A2 / H. S. Hendrickson, E. A. Dennis // J. Biol. Chem. - 1984. - Vol. 259, N 9. - P. 5740-5744.; Конъюгат фосфолипида с модифицированным нуклеозидом, фармацевтическая композиция и средство, повышающее устойчивость к действию панкреатической фосфолипазы А2: Патент BY №11905 / Н. М. Литвинко, Е. Н. Калиниченко, Е. В. Жерносек, С. В. Кучуро. - Опубл. 28.02.2008.; The enzymatic synthesis of Phospholipide-Nucleoside conjugates and study of their substrate activity for the digestive phospholipase A2 / N. M. Litvinko [et al.] // Journal of Nanotechnoligy: Nanomedicine & Nanobiotechnology. - 2020. -Vol. 7. - P. 55-56.; Type-IIA secreted phospholipase A2 is an endogenous antibiotic-like protein of the host / Y. Wu [et al.] // Biochimie. -2010. - Vol. 92. - P. 583-587. https://doi.org/10.1016/j.biochi.2010.01; Activation of Notch-1 in oral epithelial cells by P. gingivalis triggers the expression of the antimicrobial protein PLA2-IIA / A. Al-Attar [et al.] // Mucosal Immunol. - 2018. - Vol. 11, N 4. - P. 1-13. https://doi.org/10.1038/s41385-018-0014-7; Jimenez, M. A continuous spectrophotometric assay for phospholipase A(2) activity / M. Jimenez // Anal. Biochem. -2003. - Vol. 319. - P. 131-137.; Особенности взаимодействия цитохрома Р450 и фосфолипаз А2 разной специфичности, обнаруживаемые КД-спектроскопией / Н. М. Литвинко [и др.] // Докл. Нац. акад. наук Беларуси. - 2016. - Т. 60, № 6. - С. 64-71.; Супрамолекулярный комплекс жирной кислоты с гемоглобином как индикатор фосфолиполиза для выявления экспериментального панкреатита / Н. М. Литвинко [и др.] // Докл. Нац. акад. наук Беларуси. - 2016. -Т. 60, № 4. - С. 82-88.; Способ определения активности фосфолипазы А2 в сыворотке крови: патент BY № 12552 / Н. М. Литвинко, Л. А. Скоростецкая, С. В. Кучуро, Г. Н. Рахуба. - Опубл. 30.06.2009.; Способ диагностики панкреатита по уровню А2 фосфолипазной активности сыворотки крови: патент BY №13143 / Н. М. Литвинко, Л. А. Скоростецкая. - Опубл. 30.04.2010.; Бурлакова, Е. Б. Биоантиоксиданты / Е. Б. Бурлакова // Рос. хим. журн. - 2007. - Т. LI, № 1. - С. 3-12.; https://vestichem.belnauka.by/jour/article/view/621

الاتاحة: https://vestichem.belnauka.by/jour/article/view/621
https://doi.org/10.29235/1561-8331-2020-56-4-494-512

المؤلفون: С. В. Бабицкая, А. В. Барановский, В. П. Голубович, А. А. Гилеп, В. М. Гончарук, В. Н. Жабинский, Е. Н. Калиниченко, Н. М. Литвинко, И. А. Михайлопуло, Ф. С. Пашковский, П. Т. Петров, В. Н. Романова, Г. В. Сергеев, О. В. Свиридов, Г. Г. Сивец, В. А. Хрипач, Н. Б. Хрипач, А. В. Янцевич

المصدر: Proceedings of the National Academy of Sciences of Belarus, Chemical Series; Том 54, № 2 (2018); 253-256 ; Известия Национальной академии наук Беларуси. Серия химических наук; Том 54, № 2 (2018); 253-256 ; 2524-2342 ; 1561-8331 ; 10.29235/1561-8331-2018-54-2

وصف الملف: application/pdf

Relation: https://vestichem.belnauka.by/jour/article/view/329/314; https://vestichem.belnauka.by/jour/article/view/329; undefined

الاتاحة: https://vestichem.belnauka.by/jour/article/view/329

المؤلفون: С. В. Бабицкая, А. В. Барановский, В. П. Голубович, А. А. Гилеп, В. М. Гончарук, В. Н. Жабинский, Т. И. Кулак, Ф. А. Лахвич, Н. М. Литвинко, Ф. С. Пашковский, П. Т. Петров, В. Н. Романова, Г. В. Сергеев, О. В. Свиридов, Г. Г. Сивец, С. А. Усанов, А. В. Фарина, В. А. Хрипач, Н. Б. Хрипач, Г. И. Шкода, В. В. Юшкевич, А. В. Янцевич

المصدر: Proceedings of the National Academy of Sciences of Belarus, Chemical Series; Том 54, № 2 (2018); 250-252 ; Известия Национальной академии наук Беларуси. Серия химических наук; Том 54, № 2 (2018); 250-252 ; 2524-2342 ; 1561-8331 ; 10.29235/1561-8331-2018-54-2

وصف الملف: application/pdf

Relation: https://vestichem.belnauka.by/jour/article/view/328/313; https://vestichem.belnauka.by/jour/article/view/328; undefined

الاتاحة: https://vestichem.belnauka.by/jour/article/view/328

المؤلفون: N. M. Litvinko, Н. М. Литвинко

المصدر: Proceedings of the National Academy of Sciences of Belarus, Chemical Series; № 3 (2017); 115-128 ; Известия Национальной академии наук Беларуси. Серия химических наук; № 3 (2017); 115-128 ; 2524-2342 ; 1561-8331 ; undefined

مصطلحات موضوعية: физиологически активные соединения, phospholipolysis, physiologically active compounds, фосфолиполиз

وصف الملف: application/pdf

Relation: https://vestichem.belnauka.by/jour/article/view/279/267; Иммобилизованные клетки и ферменты / ред. Дж. Вудворд. – М.: Мир, 1988 – 215 с.; Buchholz, K. Reaction engineering parameters of immobilized biocatalysis. In: Advanced in biochemical engineering. / Fiechter A. (ed.). – Springer, Berlin, Heidelberg, New York, 1982. – Vol. 24. – P. 39–41.; The Preparation and Properties of Tris(triphenylphosphine)halogenorhodium(I) and Some Reactions Thereof Including Catalytic Homogeneous Hydrogenation of Olefins and Acetylenes and Their Derivatives / J. A Osborn [et al.] // Journal of the Chemical Society A. – 1966. – P. 1711–1732.; Poulsen, Р. В. Current applications of immobilized enzymes for manufacturing purposes / Р. В. Poulsen. // Biotechnol. Genet.Eng.Reviews. – 1984. – Vol. 1. – P. 121–140.; Effect of ultrasound as a new method of studying conformational transitions in enzyme active-sites - pH-induced and temperature-induced conformational transitions in active-center of penicillin amidase / I. V. Berezin [et al.] // FEBS Letters, Elsevier BV (Netherlands). –1975. – Т. 49, № 3. – C. 325–328.; Молекулярный полиморфизм ферментов человека – основа индивидуальной чувствительности к лекарствам. Суперкомпьютерное моделирование как метод анализа структурных изменений белка и его каталитической активности / С. Д. Варфоломеев [и др.] // Изв. АН СССР. Сер. хим. – 2016. – № 6. – С. 1592–1607.; Micellar enzymology – superactivity of enzymes in reversed micelles of surfactants solvated by water organic cosolvent mixtures / N. L. Klyachko [et al.] // Collection of Czechoslovak Chemical Communications. – 1992. – Vol. 57, N. 3. – P. 625–640.; Matrix design for bacteriolytic enzyme encapsulation / N. L. Klyachko [et al.] // Journal of Drug Delivery Science and Technology. – 2006. – Vol. 16, N 4. – P. 293–299.; Influence of the lipid composition on the catalytic activity of acid phosphatase in reverse micelles / У. В. Кудряшова [и др.] // Биохимия. – 2009. – Т. 74, № 3.–С. 420–428.; Стабилизация щелочной протеиназы и целлюлаз комплексообразованием с хитозаном для применения в составе синтетических моющих средств / Е. В. Кудряшова [и др.] // Биоорг. химия. – 2009. – Т. 35, № 3. – С. 1–8.; Early diagnosis of lung cancer based on proteome analysis of exhaled breath condensate / K. U. Fedorchenko [et al.] // Moscow University Chemistry Bulletin. – 2016. – Vol. 71, N 2. – P. 134–139.; Proteomic analysis of exhaled breath condensate for diagnostics of respiratory system diseases / A. S. Kononikhin, K. Y. Fedorchenko, A. M. Ryabokon [et al.] //Biochemistry, Supplemental Series B. – 2016. – Vol. 10, N 3. – P. 230–234.; Флуоресцентный иммуноанализ. Синтез, спектрально-флуоресцентные и иммунологические свойства конъюгатов корпропорфирина 1 с антителами / Д. Б. Папковский [и др.] // Прикл. биохим. и микробиол. – 1989. – Т. 25, № 4. – С. 548–557.; Isolation, structural organization and mechanism of action of mitochondrial steroid hydroxylating systems / A. A. Akhrem [et al.] // Acta biol. med. Germ. – 1979. – Vol. 38, N 2–3. – P. 257–273.; Influence of the charge and organization of the substrate on the activity of phosphatidylinositol-specific phospholipase C / A. A. Akhrem [et al.] // Biochemistry (Moscow). – 1984. – Vol. 49, N 3.– P. 317–321.; Характеристика иммуноаффинной хроматографии и новый метод получения тиропероксидазы человека из субклеточных фракций щитовидной железы / О. В. Цыганова [и др.] // Прикл. биохим. и микробиол. – 2006. Т. 42, № 2. – С. 236–246.; Обращенные мицеллы ПАВ в органических растворителях – модель биологических мембран. / Д. И. Метелица, А. Н. Еремин // Успехи биол. химии. –1988. – Т. 28. – С. 145–173.; Метелица, Д. И, Активация кислорода ферментными системами / Д. И. Метелица. – М.: Наука, 1982. – 255 с.; Метелица, Д. И. Моделирование окислительно-восстановительных ферментов / Д. И. Метелица. – Минск: Наука и техника, 1984. – 293 с.; Study of lipolysis in model membranes in the presence of positively charged soluble proteins / M. K. Naubatova [et al.] // Biochemistry (Moscow), 1992. – Vol. 57, N 4. – P. 411–416.; Structural Insights into Aldosterone Syntase Substrate Specificity and Targeting Inhibition / N. Strushkevich [et al.] // Mol. Endocrinol. – 2013. – Vol. 27, N 2. – P. 315–324.; Метелица, Д. И. Активация кислорода ферментными системами – цитохромом Р-450 и другими гемопротеинами / Д. И. Метелица // Успехи химии. – 1982. – Т. 51, № 11. – С. 1819–1848.; Catalytic activity and thermostability of dehydrogenase conjugates with cortisol and progesterone / D. I. Metelitsa [et al.] // Bioconjugate Chemistry. – 1991. – Vol. 2, iss. 5. – P. 309–316.; Иммунохимический анализ фосфолипаз А2 и фосфолипазы С Clostridium perfringens / А. А. Ахрем [и др.] // Изв. АН БССР. Сер. хим. – 1977. № 5. – C. 113–118.; Recognition of Artificial Nucleobases by E. coli Purine Nucleoside Phosphorylase versus its Ser90Ala Mutant in the Synthesis of Base-Modified Nucleosides. Chem. / Fateev I. V. [et al.] // A Eur. J. – 2015. – Vol. 21. – P. 13401–13419.; Study of stability of liposomes, potential drug carriers, to the action of phospholipase A2 / N. M. Litvinko [et al.] // Applied Biochemistry and Microbiology. – 1993. – Vol. 29, N 3. – P. 361–366.; Liposomes with phosphatidylethanol as a carrier for oral delivery of insulin: Studies in the rat / М. А. Kisel [et al.] // International Journal of Pharmaceutics. – 2001. – Vol. 216, N 1–2. – P. 105–114.; Рекомбинантный иммунотоксин scFv4D5-барназа, специфичный к с-ЕгbВ2-позитивным клеткам рака молочной железы: фолдинг, стабильность, цитотоксическая активность / А. П. Власов [и др.] // Вес. Нац. акад. навук Беларусі. Сер. хім. навук. – 2009. – № 1. – С. 5–13.; Метелица, Д. И. Инициирование и ингибирование свободнорадикальных процессов в биохимических пероксидных системах / Д. И. Метелица, Е. И. Карасёва // Прикл. биохим. и микробиол. – 2007. – Т. 43, № 5. – С. 537–564.; Высокоэффективные тест-системы оценки общей антиоксидантной активности биологических жидкостей человека / Д. И. Метелица [и др.] // Труды БГУ. –2008. – Т. 3. Ч. 1. – С. 7–21.; Evidence That Compound I Is the Active Species in Both the Hydroxylase and Lyase Steps by Which P450scc Converts Cholesterol to Pregnenolone:EPR/ENDOR/Cryoreduction / Annealing Studies / R. Davydov [et al.] // Biochemistry. – 2015. – Vol. 54. – P. 7089–7097.; Литвинко, Н. М. Активность фосфолипазы А2 и С при биохимическом моделировании / Н. М. Литвинко. – Минск: Технопринт, 2003. – 350 с.; Способ выделения фосфолипазы А2: пат. 8416 Республики Беларусь: МПК7 С12N 9/16 (2006)/Н.М. Литвинко; дата публ.: 30.08.2006.; Separation and purification of isoenzymes of phospholipase C of Clostridium perfringens / G. F Shemanova [et al.] // Appl. Biochem. Microbiol. –1978. – Vol. 14, N 3. – P. 314–318.; Литвинко, Н. М. Эндогенные фосфолипазы А2 / Н.М. Литвинко, М. А. Кисель. – Минск: Наука и техника, 1991. – 270 с.; Litvinko, N. M. Anionic center of pancreatic phospholipase A2 / N. M. Litvinko, Yu. I. Khurgin, E. D. Kaverzneva // Bulletin of the Academy of Sciences of the USSR Division of Chemical Science. – 1976. – Vol. 25, N 7. – P. 1586.; Litvinko, N. M. Effect of low-molecular-weight substrate fragments and their analogs on activity of isoenzymes of phospholipase C from Clostridium perfringens of type A / N. M. Litvinko, Yu. I. Khurgin, G. F. Shemanova // Biochemistry (Moscow). – 1977. – Vol. 42, N 6 (II). – P. 838–842.; Получение антител к гидролитическим ферментам и выявление их в реакции пассивной гемагглютинации / Г. Ф. Шеманова [и др.] // Иммунология. – 1981. – № 1. – С. 43–46.; Литвинко, Н. М. Ингибирование фосфолипаз А2 и С / Н. М. Литвинко // Вес. Нац. акад. навук Беларусі. Сер. хім. навук. – 2005. – № 4. – С. 113–124.; Антончик, Г. Н. Исследование белок-белкового взаимодействия цитохрома Р-450 и фосфолипазы А2 / Г. Н. Антончик, Т. Г. Гудко // Вес. Нац. акад. навук Беларусi. Сер. хiм. навук. – 2015. – № 1. – С. 3–5.; Litvinko, N. M. The anionic site of hog pancreatic phospholipase A2 / N. M. Litvinko, Yu. I. Khurgin, E. D. Kaverzneva // Biochemistry (Moscow). – 1977. – Vol. 42, N 1(I). – P. 68–75.; Litvinko, N. M. Formation of phospholipase A2 complexes with nucleic acid fragments and methods for their disruption / N. M. Litvinko, A. P. Drozhdeniuk //Applied Biochemistry and Microbiology. – 1996. – Vol. 32, N 6. – P. 585–589.; Litvinko, N. M. Dynamics of formation of lysoforms on enzymatic hydrolysis of phosphatidylalkanols / N. M. Litvinko, S. V. Kuchuro, M. V. Zhukova // Biochemistry (Moscow). – 2002. – Vol. 67, N 9. – P. 1027–1031.; Litvinko, N. M. Hydrolysis of glycerophospholipids ву the phosphatidylinosite-specific phospholipase C / N. M. Litvinko // Biophosphates and Their Analogous – Synthesis, Structure, Metabolism and Activity. – Amsterdam: Elsevier Science Publishers B. V. – 1987. – Р. 315–320.; Литвинко, Н. М. Особенности фосфолиполиза под действием производных 1,3-циклогександиона / Н. М. Литвинко, Д. О. Герловский // Вес. Нац. акад. навук Беларусі. Сер. хім. навук. – 2012 . – № 2. – С. 77–81.; Литвинко, Н. М. Использование толуольного раствора лецитина при выделении фосфолипазы А2 из подже- лудочной железы свиньи / Н. М. Литвинко // Вес. Нац. акад. навук Беларус. Сер. хім. навук. – 1999. –№4. – С. 63–67.; Изучение специфичности фосфолипазы А2 на субстратсодержащих структурах, имеющих разную надмоле- кулярную организацию / А. А. Ахрем [и др.] // Биохимия. – 1989. – Т. 54, № 4. – С. 687–693.; Litvinko, N. M. Study of phospholipase A2 hydrolysis using conversion of methemoglobin to hemoglobin / N. M. Litvinko, G. M.Andreyuk, M. A. Kisel // FASEB Jоurnal. – 1997. – Vol. 11, N 9. (C.A.1306). – P. 2623.; Патент BY №019670 «Способ определения общей антиоксидантной способности биологической жидкости с использованием липидной фазы / Н. М Литвинко, Л. А. Скоростецкая, Д. О. Герловский; заявитель – Институт биоорганической химии НАН Беларуси, заявл. 13.01.11, заявка а 20110049.; Патент BY №019669. Композиция и способ определения общей антиоксидантной активности сыворотки крови / Н. М. Литвинко, Л. А. Скоростецкая, Д. О. Герловский; заявитель – Институт биоорганической химии НАН Беларуси, заявл. 13.01.11, заявка а 20110048.; Литвинко, Н. М. Межфазный катализ липолитических реакций в биоорганической химии: особенности и практическое применение / Н. М. Литвинко // Вес. Нац. акад. навук Беларусi. Сер. хiм. навук. – 2015. – № 4. – С. 109–121.; Tappia, P. S. Phospholipases in Health and Disease / P. S. Tappia, N. S. Dhalla. – New York: Springer, 2014. – 410 p.; Долгосрочные приоритеты прикладной науки в России: / под ред. Л. М. Гохберга. – М.: Высш. шк. экономики, 2013. – 120 с.; Супрамолекулярный комплекс жирной кислоты с гемоглобином как индикатор фосфолиполиза для выявления экспериментального панкреатита / Литвинко [и др.] // Докл. Нац. акад. наук Беларуси. – 2016. – Т. 60, № 1. – С. 82–87.; https://vestichem.belnauka.by/jour/article/view/279; undefined

الاتاحة: https://vestichem.belnauka.by/jour/article/view/279

المؤلفون: N. M. Litvinko, L. A. Skorostetskaya, D. O. Gerlovsky, Н. М. Литвинко, Л. А. Скоростецкая, Д. О. Герловский

المصدر: Doklady of the National Academy of Sciences of Belarus; Том 61, № 4 (2017); 60-68 ; Доклады Национальной академии наук Беларуси; Том 61, № 4 (2017); 60-68 ; 2524-2431 ; 1561-8323 ; undefined

مصطلحات موضوعية: антиоксидантный потенциал, phospholipase A 2, fatty acid, hemoglobin, total antioxidant activity, antioxidant capacity, фосфолипаза A 2, жирные кислоты, гемоглобин, общая антиоксидантная активность

وصف الملف: application/pdf

Relation: https://doklady.belnauka.by/jour/article/view/441/442; Davies, K. J. Oxidative stress: the paradox of aerobic life / K. J. Davies // Biochem. Soc. Symp. – 1995. – Vol. 61. – P. 1–31. doi.org/10.1042/bss0610001; Halliwell, B. Oxygen free radicals and iron in relation to biology and medicine: some problems and concepts / B. Halli well, J. M. C. Gutteridge // Arch. Biochem. Biophys. – 1986. – Vol. 246, N 2. – P. 501–506. doi.org/10.1016/0003-9861(86)90305-x; Berliner, J. A. The role of oxidized lipoproteins in atherogenesis / J. A. Berliner, J. W. Heinecke // Free Radic. Biol. Med. – 1996. – Vol. 20, N 5. – P. 707–727. doi.org/10.1016/0891-5849(95)02173-6; Benzie, I. F. Lipid peroxidation: a review of causes, consequences, measurement and dietary influences / I. F. Benzie // Int. J. Food Sci. Nutr. – 1996. – Vol. 47, N 3. – P. 233–261. doi.org/10.3109/09637489609012586; Probucol improves antioxidant activity and modulates development of diabetic cardiomyopathy / N. Kaul [et al.] // Nutrition. – 1995. – Vol. 11, N 5. – P. 551–554.; Ha, H. Role of oxidative stress in the development of diabetic nephropathy / H. Ha, K. H. Kim // Kidney Int. – 1995. – Vol. 51. – P. 18–21.; Does oxidant stress play a role in diabetic retinopathy / M. Rema [et al.] // Indian J. Ophthalmol. – 1995. – Vol. 43, N 1. – P. 17–21.; Bergeron, C. J. Oxidative stress: its role in the pathogenesis of amyotrophic lateral sclerosis / C. J. Bergeron // Neurol. Sci. – 1995. – Vol. 129. – P. 81–84. doi.org/10.1016/0022-510x(95)00071-9; Obara, Y. The oxidative stress in the cataract formation / Y. Obara // Nippon Ganka Gakkai Zashi. – 1995. – Vol. 99, N 12. – P. 1303–1341.; McLean, L. R. Role of lipid structure in the activation of phospholipase A2 by peroxidazed phospholipids / L. R. McLean,K. A. Hagaman, W. S. Davidson // Lipids. – 1993. – Vol. 28, N 6. – P. 505–509. doi.org/10.1007/bf02536081; Препаративная биохимия липидов / Л. Д. Бергельсон [и др.]. – М.: Наука, 1981. – С. 256.; Действие фосфолипаз на химерные субстраты, созданные на основе фосфолипидов и нуклеиновых кислот / Н. М. Литвинко [и др.] // Докл. Нац. акад. наук Беларуси. – 2005. – Т. 49, № 4. – С. 70–73.; Data for Biochemmical Research / R. M. C. Dawson [et al.]. – 2nd ed. – New York: Oxford University Press, 1986. – P. 138.; Владимиров, Ю. А. Свободные радикалы в первичных фотобиологических процессах / Ю. А. Владимиров // Биол. мембраны. – 1998. – Т. 15, № 5. – С. 517–530.; Vaskovsky, V. E. A universal reagent for phospholipid analysis / V. E. Vaskovsky, E. Y. Kostetsky, J. M. Vasendin //J. Chromat. – 1975. – Vol. 114, N 1. – Р. 129–141. doi.org/10.1016/s0021-9673(00)85249-8; Литвинко, Н. М. Определение антиоксидантной способности сыворотки крови с использованием липидной фазы / Н. М. Литвинко, Л. А. Скоростецкая, Д. О. Герловский // ХIХ Менделеевский съезд по общей и прикладной химии: тез. докл.: в 4 т. – Волгоград : ИУНЛ ВолгГТУ, 2011. – Т. 1: Пленарные доклады. Фундаментальные проблемы химической науки. – С. 376.; https://doklady.belnauka.by/jour/article/view/441; undefined

الاتاحة: https://doklady.belnauka.by/jour/article/view/441

المؤلفون: N. M. Litvinko, G. N. Antonchik, T. G. Glushakova, D. O. Gerlovsky, Н. М. Литвинко, Г. Н. Антончик, Т. Г. Глушакова, Д. О. Герловский

المصدر: Doklady of the National Academy of Sciences of Belarus; Том 60, № 6 (2016); 64-71 ; Доклады Национальной академии наук Беларуси; Том 60, № 6 (2016); 64-71 ; 2524-2431 ; 1561-8323 ; undefined

مصطلحات موضوعية: КД-спектроскопия, snake venom phospholipases A2, CYP3А4, CYP2В4, CD-spectroscopy

وصف الملف: application/pdf

Relation: https://doklady.belnauka.by/jour/article/view/374/375; Lewis, D. F. V. Guide to Cytochromes P450: Structure and Function / D. F. V. Lewis. – 2nd ed. – 2001. – 189 р. doi. org/10.1201/9781420023046.; Цитохром Р-450-зависимый метаболизм арахидоновой кислоты / И. В. Иванов [и др.] // Биохимия. – 1999. – Т. 64, вып. 7. – С. 869–882. PubMed ID: 10424895.; Метелица, Д. И. Влияние фосфолипидов на цитохром P-450 и реакции с его участием / Д. И. Метелица // Успехи современной биологии. – 1982. – Т. 94, № 3. – С. 345–359.; Pandini, V. Interaction of the soluble recombinant PsaD subunit of spinach photosystem I with ferredoxin I / V. Pandini, A. Aliverti, G. Zanetti // Biochemistry. – 1999. – Vol. 38, N 33. – P. 10707– 10713.; Кисель, М. А. Влияние фенобарбитала на активность эндогенной растворимой фосфолипазы А в печени. Взаимосвязь с микросомальной гидроксилирующей системой / М. А. Кисель, Н. М. Литвинко // Хим.-фарм. журн. – 1995. – № 6. – С. 19–22.; Препаративная биохимия липидов / Л. Д. Бергельсон [и др.]. – M.: Наука, 1981. – 256 с.; Ingelman-Sundberg, M. Incorporation of purified components of the rabbit liver microsomal hydroxylase system into phospholipid vesicles / M. Ingelman-Sundberg, H. Glaumann // Biochim. Biophys. Acta. – 1980. – Vol. 599, N 2. – P. 417–435. doi:10.1016/0005-2736(80)90188-1.; Изучение специфичности фосфолипазы А2 на субстратсодержащих структурах, имеющих разную надмолекулярную организацию / А. А. Ахрем [и др.] // Биохимия. – 1989. – Т. 54, № 4. – С. 687–693.; Vaskovsky, V. E. A universal reagent for phospholipid analysis / V. E. Vaskovsky, E. Y. Kostetsky, J. M. Vasendin // J. Chromatogr. – 1975. – Vol. 114, N 1. – Р. 129–141. doi:10.1016/s0021-9673(00)85249-8.; Haugen, D. A. Properties of electroforetically homogeneous phenobarbital-inducible and β-naphthoflavone-inducible forms of liver microsomal cytochrome P-450 / D. A. Haugen, M. J. Coon // J. Biol. Chem. – 1976. – Vol. 251, N 24. – Р. 7929–7939.; Tappia, P. S. Phospholipases in Health and Disease / P. S. Tappia, N. S. Dhalla. – New York: Springer, 2014. – 410 p.; Литвинко, Н. М. Активность фосфолипазы А2 и С при биохимическом моделировании / Н. М. Литвинко. – Минск: УП «Технопринт», 2003. – 350 с.; Герловский, Д. О. Исследование действия цитохрома Р-450 3А4 человека на фосфолиполиз в модельной системе / Д. О. Герловский, Н. М. Литвинко, А. В. Янцевич // Химия, структура и функция биомолекул: тезисы докл. IV Междунар. конф., Минск, 17–19 окт. 2012 г. – Минск, 2012. – С. 197.; Василенко, К. С. Использование спектроскопии кругового дихроизма для анализа супервторичной структуры нативных и денатурированных белков: автореф. дис. … канд. физ.-мат. наук: 03.00.02 / К. С. Василенко; РАН, Ин-т белка. – Пущино, 2004. – 24 c.; Антончик, Г. Н. Исследование белок-белкового взаимодействия цитохрома Р-450 и фосфолипазы А2 / Г. Н. Антончик, Т. Г. Гудко // Молодежь в науке – 2014. – Минск, 2015. – Ч. 1: сер. хим. наук. – С. 3–5.; Cytochromes P450: Role in the Metabolism and Toxicity of Drugs and other Xenobiotics / ed. C. Ioannides. – Cambridge: RSC Publishing, 2008. – 544 p.; Ekroos, M. Structural basis for ligand promiscuity in cytochrome P450 3A4 / M. Ekroos, T. Sjögren // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. – 2006. – Vol. 103, N 37. – Р. 13682–13687. doi:10.1073/pnas.0603236103.; https://doklady.belnauka.by/jour/article/view/374; undefined

الاتاحة: https://doklady.belnauka.by/jour/article/view/374

المؤلفون: N. M. Litvinko, L. A. Skorostetskaya, D. O. Gerlowski, Н. М. Литвинко, Л. А. Скоростецкая, Д. О. Герловский

المصدر: Proceedings of the National Academy of Sciences of Belarus, Chemical Series; № 3 (2015); 91-100 ; Известия Национальной академии наук Беларуси. Серия химических наук; № 3 (2015); 91-100 ; 2524-2342 ; 1561-8331 ; undefined

وصف الملف: application/pdf

Relation: https://vestichem.belnauka.by/jour/article/view/142/142; Литвинко Н. М. Активность фосфолипаз А2 и С при биохимическом моделировании. Минск: Технопринт, 2003. 350 с.; Acquavella J., Bruce H., Alexander B., Mandel J., Gustin C., Baker B., Pamela Chapman P., Bleeke M. // 2004. Environ Health Perspect. Vol. 112, N 3. P. 321-326.; Takahashi M., Horie M., Aoba N. // Shokuhin Eiseigaku Zasshi. 2001. Vol. 42. P. 304-308.; Petroianu G., Helfrich U., Globig S., Fisher J., Rufer R. // J. Chem Biol Interact. 1999. Vol. 119-120. P. 497-502.; Williams G., Kroes R., Munro I. // Regul. Toxicol. Pharmacol 2000. Vol. 31. P. 117-165.; Lamb D., Kelly D., Hanley S., Mehmood Z., Kelly S. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1998. Vol. 244. P. 110-114.; Schonbrunn E., Eschenburg ., Shuttleworth W., Schloss J., Amrhein N., Evans J., Kabsch W. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2001. Vol. 98. P. 1376-1380.; Marc J., Mulner-Lorillon O., Boulben S., Hureau D., Durand G., Belle R. // Chem. Res. Toxicol. 2002. Vol. 15. P. 326-331.; Walsh L., McCormick C., Martin C., Stocco D. // Environ. Health. Perspect. 2000. Vol. 108. P. 769-776.; Герловский Д. О., Скоростецкая Л. А., Литвинко Н. М. // Химия, структура и функция биомолекул: Материалы III Междунар. конф. Минск: Право и экономика, 2008. С. 235-236.; Лахвич Ф. А., Литвинко Н. М., Кучуро С. В., Скоростецкая Л. А., Рахуба Г. Н., Герловский Д. О., Рубинов Д. Б, Желдакова Т. А.// Докл. НАН Беларуси. 2008. Т. 52, № 1. С. 70-74.; Патент Республики Беларусь 2011. № 14325.; Патент Республики Беларусь 2011. № 14326.; Dennis E. A., Cao J., Hsu Yang-Hao, Magrioti V. // Chem. Rev. 2011. Vol. 11, N 10. Р.6130-6185.; Pieterson W. F., Volwerk J. J., Haas G. D. // Biochemistry. 1974. Vol. 13, N 1. P. 1446-1454.; Бергельсон Л. Д., Дятловицкая Э. В., Молотковский Ю. Г., Батраков С. Г., Барсуков Л. И., Проказова Н. В. Препаративная биохимия липидов / ред. Л. Д. Бергельсон и Э. В.Дятловицкая. М.: Наука, 1981. 260 c.; Litvinko N. M., Andreyuk G. M., Kisel M. A. // J. Faseb. 1997. Vol. 11, N 9 (C. А 1306). P. 2618 -2623.; Литвинко Н. M., Камышников В. С., Скоростецкая Л. А., Герловский Д. О. // ARS Medica. 2011. № 13(49). С. 66-75.; Скоростецкая Л. А., Литвинко Н. М., Рубинов Д. Б., Желдакова Т. А. // Химические реактивы, реагенты и процессы малотоннажной химии. Сб. науч. тр. Минск: Белорус. наука, 2008. С. 221-230.; Лахвич Ф. А., Литвинко Н. М., Скоростецкая Л. А., Кучуро С. В., Антончик Г. Н., Герловский Д. О., Огейко Н. Г., Петрусевич И. И. // Весці НАН Беларусі Сер. хім. навук. 2009. № 2. С. 77-81.; Folch J., Lees M., Stanley G. H. S. // J. Biochem. 1989. Vol. 5, N 1. P. 120-132.; Vaskovsky V. E., Kostetsky E. Y. and Vasendin J. M. // Journal of Chromatography. 1975. Vol. 114, N 1. P. 129-141.; Deems R. A., Eaton B. R. Dennis E. A. // J. Biol. Chem. 1975. Vol. 250, N 23. P. 9013-9020.; Герловский Д. О., Литвинко Н. М. // Химия, структура и функция биомолекул. Тез. докл. IV Междунар. конф. Минск, 2012. С. 43.; Уэбб Л. Ингибиторы ферментов и метаболизма / ред. В. А. Яковлева. М.: Мир, 1966. 730 с.; Брагина Н. А., Чупин В. В., Булгаков В. Г., Шальнев А. Н. // Биоорган. химия. 1999. Т. 25. С. 83-96.; Остапенко О. В., Серебренникова Г. А., Евстигнеева Р. П. //Биоорган. химия. 1986. Т. 12, № 11. С. 1445-1468.; Ахрем А. А., Андреюк Г. М., Кисель М. А., Курбако В. З., Киселев П. А., // Биохимия. 1987. Т. 52, № 11. С. 1927-1934.; Белан С. Р., Грапов А. Ф., Мельникова Г. М. Новые пестициды: Справ. М.: Грааль, 2001. 195 с.; Litvinko N. M., Khurgin Yu. I., Kaverzneva E. D. // Biokhimiya. 1977. Vol. 42, N 1. P. 68-75.; Hendrickson H. S., Dennis E. A. // J. Biol. Chem. 1984. Vol. 259, N 9. P. 5740-5744.; Литвинко Н. M., Герловский Д. О. // Весці НАН Беларусі Сер. хім. навук. 2012. № 2. С. 77-81.; Патент Евразийской патентной организации. 2012. № 017271.; Патент Евразийской патентной организации. 2013. № 017381.; https://vestichem.belnauka.by/jour/article/view/142; undefined

الاتاحة: https://vestichem.belnauka.by/jour/article/view/142

المؤلفون: N. M. Litvinko, Н. М. Литвинко

المصدر: Proceedings of the National Academy of Sciences of Belarus, Chemical Series; № 4 (2015); 109-121 ; Известия Национальной академии наук Беларуси. Серия химических наук; № 4 (2015); 109-121 ; 2524-2342 ; 1561-8331 ; undefined

مصطلحات موضوعية: physiologically active compounds, фосфолиполиз, панкреатит, пестициды, физиологически активные соединения, phospholipase A 2 and phospholipase C, phospholipolysis, pancreatitis, pesticides

وصف الملف: application/pdf

Relation: https://vestichem.belnauka.by/jour/article/view/164/164; Брокерхофф, Х. Липолитические ферменты /Х. Брокерхофф, Р. Дженсен. - М: Мир,1978. - 278 с.; Tappia, P. S. Phospholipases in Health and Disease /P. S. Tappia, N. S. Dhalla. - New York: Springer, 2014. - 410 p.; Wei, Xu. Structural Insight into the Activation Mechanism of Human Pancreatic Prophospholipase A2 / Xu Wei, Lina Yi, Yumei Feng, Ling Chen, Jinsong Liu // J. Biol Chem. - 2009. - Vol. 284, № 24. - P. 16659-16666.; Murakami, M. Recent progress in phospholipase A2 research: From cells to animals to humans / M. Murakami, Y. Taketomi; Y. Miki, H. Sato, T. Hirabayashi; K. Yamamoto // Progress in Lipid Research. - 2011. - Vol.50, № 2. - P. 152-192.; Cao, J. Using Hydrogen/Deuterium Exchange Mass Spectrometry to Define the Specific Interactions of the Phospholipase A2 Superfamily with Lipid Substrates, Inhibitors, and Membranes /J. Cao, J. E. Burke, E. A. Dennis // Journal of Biological Chemistry. - 2013. - Vol. 288, № 3. - P. 1806-1813.; Feng, Y. Two novel approaches targeting cancer cell membrane for tumor therapy / Y. Feng, B. Wang, Y. Cao, R. He // Medical Hypotheses. - 2013. - Vol. 80, № 4. - P. 380-382.; Vines, C. M. Phospholipase C / C. M. Vines // Advances in Experimental Medicine and Biology. - 2012. - Vol. 740 (Calcium Signaling). - P. 235-254.; Nakamura, Y. Physiological functions of phospholipase Cd1 and phospholipase Cd3 / Y. Nakamura, K. Kanemarum, K. Fukami // Advances in Biological Regulation. - 2013. - Vol. 53, № 3. - P. 356-362.; Lipases and Phospholipases /A. Aloulou [at al.] // Methods in Molecular Biology. - New York: NY, United States. - 2012. -Vol. 861. - P. 63-85.; Peng, X. Mammalian phospholipase D physiological and pathological roles /X. Peng; Frohman M. A. // Acta Physiologica. - 2012. - Vol. 204, № 2. - P. 219-226.; Островский, В. А. Межфазный катализ органических реакций / В. А Островский // Соросов. образоват. журн. -2000. - Т. 6, № 11. - С. 30-34.; Литвинко, Н. М. Эндогенные фосфолипазы А2 / Н. М. Литвинко, М. А. Кисель. - Минск: Наука и техника, 1991. - 270 с.; Mouchlis V. D. Membranes serve as allosteric activators of phospholipase A2, enabling it to extract, bind, and hydrolyze phospholipid substrates / V. D. Mouchlis, D. Bucher, J. A. McCammon, E A. Dennis // Proc Natl Acad Sci USA. -2015. - Vol. 112, № 6. - P. 1-10.; Litvinko, N. M. Hydrolysis of glycerophospholipids ву the phosphatidylinosite-specific phospholipase C /N. M. Litvinko// Biophosphates and Their Analogous - Synthesis, Structure, Metabolism and Activity. - Amsterdam: Elsevier Science Publishers B. V. - 1987. - Р. 315-320.; Litvinko, N. M. Dynamics of formation of lysoforms on enzymatic hydrolysis of phosphatidylalkanols /N.M.Litvinko S.V.Kuchuro M.V.Zhukova //Biochemistry (Moscow). - 2002. - Vol.67, №9. - P. 1027-1031.; Литвинко, Н. М. Активность фосфолипаз А2 и С при биохимическом моделировании /Н. М. Литвинко. - Изд. 2-е. Минск: Технопринт, 2003. 350 с.; The comparative study of the phospholipase A2 -catalyzed hydrolysis of phosphatidylcholine and phosphatidylglycerol in the presence of cytochrome P-450 / N. M. Litvinko [at al.] // Synthesis of Natural Products Biotechnology. - Sophia, 1985. - P. 158-162.; Six, D. A. The expanding superfamily of phospholipase A(2) enzymes: classification and characterization /D. A Six, E. A. Dennis, // Biochim. Biophys. Acta. - 2000. - Vol. 1488, № 1-2. - Р. 1-19.; Litvinko, N. M. Anionic center of pancreatic phospholipase A2 /N. M. Litvinko, Yu. I. Khurgin, E. D. Kaverzneva // Bulletin of the Academy of Sciences of the USSR Division of Chemical Science. - 1976. - Vol. 25, № 7. - P. 1586.; Litvinko, N. M. The anionic site of hog pancreatic phospholipase A2 / N. M. Litvinko, Yu. I. Khurgin, E. D. Kaverzneva // Biochemistry (Moscow). - 1977. - Vol. 42, № - P. 68-75.; Litvinko, N. M. Effect of low-molecular-weight substrate fragments and their analogs on activity of isoenzymes of phospholipase C from Clostridium perfringens of type A /N. M. Litvinko, Yu. I. Khurgin, G. F. Shemanova // Biochemistry (Moscow). - 1977. - Vol. 42, № 6 (II). - P. 838-842.; Litvinko N. M. Formation of phospholipase A2 complexes with nucleic acid fragments and methods for their disruption /N. M. Litvinko, A. P. Drozhdeniuk // Applied Biochemistry and Microbiology. - 1996. - Vol. 32, № 6. - P. 585-589.; The influence of protein-lipid electrostatic interaction on the enzymatic hydrolysis of phospholipids // Bioorganic Chemistry: Enzymes, Peptides, Hormone Receptors, Biogenesis and Biosynthesis, Antibiotics / N. M. Litvinko [at al.]. Varna: Bulgaria, 1989. - P. 129-133.; Study of lipolysis in model membranes in the presence of positively charged soluble proteins /N. M. Litvinko, M. K. Naubatova, M. A. Kisel, A. A. Akhrem // Biochemistry (Moscow). - 1992. - Vol. 57, № 4. - P. 411-416.; Влияние граминицидов на активность панкреатической фосфолипазы А2 /Н. М. Литвинко [и др.] // Вес. Нац. акад. навук Беларусi Сер. хiм. навук. - 2007. - № 3. - С. 82-87.; Фосфолиполитические реакции как модель для определения безопасности пестицидов /Ф. А. Лахвич [и др.] // Докл. НАН Беларуси. - 2008. - Т. 52, № 1. - С. 70-74.; Действие серосодержащих гетероциклических β-ди- и β-трикарбонильных производных на активность секреторных и внутриклеточных фосфолипаз А2/ Н. М.Литвинко [и др.] // Вес. Нац. акад. навук Беларусi Сер. хiм. навук. - 2008. - №1.- С. 86-93.; Активность секреторной фосфолипазы А2 в условиях образования мезомерных форм ряда производных циклогексан-1,3-дионов / Ф. А. Лахвич [и др.] // Вес. Нац. акад. навук Беларусi Сер. хiм. навук. - 2009. - № 2. - С. 77-81.; Антиконкурентное ингибирование активности панкреатической фосфолипазы А2 под действием 2-пропаноил-5-(2,4,6-триметилфенил)-циклогексан-1,3-диона / Д. О. Герловский, Н. М. Литвинко, С. В. Кучуро, Н. М. Грось // Докл. НАН Беларуси. - 2009. - Т. 53. № 4. - С. 73-76.; Литвинко, Н. М. Особенности фосфолиполиза под действием производных 1,3-циклогександиона / Н. М. Литвинко, Д.О. Герловский // Вес. Нац. акад. навук Беларусi Сер. хiм. навук. - 2012. - № 2. - С. 77-81.; Synthesis and antiphospholipase activity of 3,5-disubstituted thiotetronic acid derivatives / D. B. Rubinov [et al.] // Russian Journal of Organic Chemistry. - 2006. - Vol. 42, № 3. - Р. 423-429.; 5-Дизамещенные производные тиотетроновой кислоты - новые ингибиторы секреторных фосфолипаз А2 / С. В. Кучуро [и др.] // Докл. НАН Беларуси. - 2004. - Т. 48, № 1. - С. 65-68.; Действие фосфолипаз на химерные субстраты, созданные на основе фосфолипидов и компонентов нуклеиновых кислот / Н. М. Литвинко [и др.] // Докл. НАН Беларуси. - 2005. - Т. 49, № 4. - С. 70-73.; Влияние модификации этаноламинового фрагмента субстрата на активность панкреатической фосфолипазы А2 / С. В.Кучуро [и др.] //Вес. Нац. акад. навук Беларусi Сер. хiм. навук. - 2006. - № 3. - С. 79-82.; Фосфодиэфирные производные ацикловира - новые ингибиторы панкреатической фосфолипазы А2/ Д. О. Герловский [и др.] // Докл. НАН Беларуси. - 2010. - Т. 54, № 1. - С. 75-82.; Литвинко, Н. М. Влияние М(фосфонометил)-глицина на фосфолиполитическую реакцию с участием фосфолипазы А2/ Н. М. Литвинко, Л. А. Скоростецкая, Д. О. Герловский // Вес. Нац. акад. навук Беларусi Сер. хiм. навук. - 2015. - № 3. - С. 91-100.; Способ выделения фосфолипазы А2: пат. 8416 Респ. Беларусь: МПК7 d2N 9/16 (2006)/Н. М. Литвинко; дата публ.: 30.08.2006.; Separation and purification of isoenzymes of phospholipase C of Clostridium perfringens / G. F. Shemanova [et al.] // Applied Biochemistry and Microbiology. - 1978. - Vol. 14, № 3. - P. 314-318.; Получение антител к гидролитическим ферментам и выявление их в реакции пассивной гемагглютинации / Шеманова Г. Ф [и др.] // Иммунология. - 1981. - № 1. - С. 43-46.; Litvinko, N. M. Study of phospholipase A2 hydrolysis using conversion of methemoglobin to hemichrome / N. M. Litvinko, G. M. Andreyuk, M. A. Kisel // FASEB Jоurnal. - 1997. - Vol. 11, № 9 (C. A.1306). - P. 2623.; Способ предварительной оценки безопасности пестицида или его метаболита для животных и человека: пат. 14325 Респ. Беларусь: МПК (2009) C 12Q 1/25 / Н. М. Литвинко, Ф. А. Лахвич, С. В. Кучуро, Д. О. Герловский; дата публ.: 30.04.2011.; Способ предварительной оценки безопасности гербицида для животных и человека: пат. 14326 Респ. Беларусь: МПК (2009) C 12Q 1/25 /Н. М. Литвинко, Ф. А. Лахвич, Л. А. Скоростецкая, Д. О. Герловский; дата публ.: 30.04.2011.; Способ выявления допустимых для человека и животных доз тралкоксидима и его производных: пат. 017271 Евразийской патентной организации: МПК C12Q 1/44 (2006.01), G01N 33/52 (2006.01) /Н. М. Литвинко, Л. А. Скоростецкая, Д. О. Герловский; дата публ.: 30.11.2012.; Способ установления безопасной для человека и животных дозы химических средств защиты растений: пат. 017381 Евразийской патентной организации: МПК C12Q 1/44 (2006.01), G01N 30/90 (2006.01) /Н. М. Литвинко, С. В. Кучуро, Д. О. Герловский; дата публ.: 28.12.2012.; Способ определения эффекторных свойств физиологически активных соединений : пат. 5752 Респ. Беларусь: МПК7 G 01N 33/15, C 12Q 1/34 / Н. М. Литвинко, С. В. Кучуро, Т. А. Желдакова, Е. Р. Филич; дата публ.: 30 12.2003.; Производные β-трикетонов тиофенового ряда, проявляющие антифосфолипазную активность антигемолитического профиля действия: пат. 10192 Респ. Беларусь: МПК (2006) С 07 D 333/00; А 61P 43/00 / Д. Б. Рубинов, Т. А. Желдакова, Н. М. Литвинко, С. В. Кучуро, Г. Н. Рахуба; дата публ.: 28.02.2008.; Способ определения антигемолитической активности химических соединений: пат. 10604 Респ. Беларусь: МПК (2006) G 01 N 33/00 /Н. М. Литвинко, С. В. Кучуро, Г. Н. Рахуба, Д. Б. Рубинов, Т. А. Желдакова; дата публ.: 30.06.2008.; 5-Дизамещенные производные тиотетроновой кислоты, проявляющие антифосфолипазную активность антипанкреатического профиля действия и способ их получения: пат. 10191 Респ. Беларусь: МПК (2006) С 07D 333/00; А 61P 1/00 / Д. Б. Рубинов, Т. А. Желдакова, Н. М. Литвинко, С. В. Кучуро, Г. Н. Рахуба; дата публ.: 28. 02.2008.; Конъюгат фосфолипида с модифицированным нуклеозидом, фармацевтическая композиция и средство, повышающее устойчивость к действию панкреатической фосфолипазы А2: пат. 11905 Респ. Беларусь: МПК (2006) С 07H 19/00, A 61K 31/7042, A 61K 31/66 /Н. М. Литвинко, Е. Н. Калиниченко, Е. В. Жерносек, С. В. Кучуро; дата публ.: 30.06.2009.; Модифицированный 2',3'дидезоксиуридином фосфолипид, фармацевтическая композиция и противоядие к действию яда кобры: пат. 11904 Республики Беларусь: МПК (2006) С 07H 19/00, A 61K 31/7042, A 61K 31/66, A 61P 39/00 / Н. М. Литвинко, Е. Н. Калиниченко, Е. В. Жерносек, С. В. Кучуро; дата публ.: 24.02.2009.; Литвинко Н. М. Фосфолиполитические ферменты: инновационные подходы к использованию в биотехнологии и медицине/ Н. М. Литвинко // Наука - инновационному развитию общества/ Нац. акад. наук Беларуси; редкол.: М. В. Мясникович [и др.]. - Минск: Беларус. навука. - 2009. - С. 279-284.; Способ определения активности фосфолипазы А2 в сыворотке крови: пат. 12552 Респ. Беларусь: МПК (2006) C 12Q 1/34 / Н. М. Литвинко, Л. А. Скоростецкая, С. В. Кучуро, Г. Н. Рахуба; дата публ.: 30.10.2009.; Способ диагностики панкреатита по уровню А2 фосфолипазной активности сыворотки крови: пат.13143 Респ. Беларусь: МПК (2009), A 61B 5/145, C 12Q 1/34 / Н. М. Литвинко, Л. А. Скоростецкая; дата публ.: 30.04.2010; Разработка отечественных тест-систем нового поколения для фотометрического определения активности панкреатической фосфолипазы А2 в крови / Н.М. Литвинко, В. С. Камышников, Л. А. Скоростецкая, Д. О. Герловский // ARS medica. - 2011. - № 13(49). - С. 66-75.; Апробация новой тест-системы в модельных экспериментах на клиническом материале / Н. М. Литвинко [и др.] // Лабораторная диагностика. Восточная Европа. - 2014. - № 4. - С. 49-57.; Литвинко Н. М. Разработка и освоение новой биохимической тест-системы для выявления воспалительных процессов желудочно-кишечного тракта с использованием ключевых ферментов-маркеров / Литвинко Н. М. [и др.] // Наука - инновационному развитию общества/ Нац. акад. наук Беларуси; редкол.: В. Г. Гусаков [и др.]. - Минск: Беларус. навука, 2014. С. 218-228.; https://vestichem.belnauka.by/jour/article/view/164; undefined

الاتاحة: https://vestichem.belnauka.by/jour/article/view/164

المؤلفون: N. M. LITVINKO, L. A. SKOROSTETSKAYA, T. G. GUDKO, M. M. TSIMOKHOVA, V. S. KAMYSHNIKOV, E. I. VIZHINIS, V. A. VOROBEY, Н. М. ЛИТВИНКО, Л. А. СКОРОСТЕЦКАЯ, Т. Г. ГУДКО, М. М. ТИМОХОВА, В. С. КАМЫШНИКОВ, Е. И. ВИЖИНИС, А. В. ВОРОБЕЙ

المصدر: Doklady of the National Academy of Sciences of Belarus; Том 60, № 4 (2016); 82-87 ; Доклады Национальной академии наук Беларуси; Том 60, № 4 (2016); 82-87 ; 2524-2431 ; 1561-8323 ; undefined

مصطلحات موضوعية: поджелудочная железа, phospholipase A2, test-system for photometric determination activity, fatty acid, hemoglobin, experimental model of acute necrotizing pancreatitis, the pancreas, фосфолипаза A2, тест-система для фотометрического определения активности, жирные кислоты, гемоглобин, экспериментальная модель острого некротизирующего панкреатита

وصف الملف: application/pdf

Relation: https://doklady.belnauka.by/jour/article/view/336/339; Значимость исследования активности фосфолипиды А2 как биомаркера процессов деструкции поджелудочной железы при остром некротизирующем панкреатите / В. А. Воробей [и др.] // Лаб. диагн. – 2015. – № 3–4 (15–16). – С. 104–113.; Острый панкреатит: пособие для врачей / М. И. Филимонов [и др.]; под ред. акад. РАН и РАМН В. С. Савельева. – М., 2000.; Способ определения активности фосфолипазы А2 в сыворотке крови: пат. 12552 Республики Беларусь: МПК (2006) C 12Q 1/34 / Н. М. Литвинко, Л. А. Скоростецкая, С. В. Кучуро, Г. Н. Рахуба, дата публ.: 30.10.2009.; Способ диагностики панкреатита по уровню А2 фосфолипазной активности сыворотки крови: пат. 13143 Республики Беларусь: МПК (2009), A 61B 5/145, C 12Q 1/34 Н. М. Литвинко, Л. А. Скоростецкая; дата публ.: 30.04.2010.; Разработка отечественных тест-систем нового поколения для фотометрического определения активности панкреатической фосфолипазы А2 в крови / Н. М. Литвинко [и др.] // ARS Medica. – 2011. – № 13(49). – С. 66–75.; Разработка и освоение новой биохимической тест-системы для выявления воспалительных процессов желудочно-кишечного тракта с использованием ключевых ферментов- маркеров / Н. М. Литвинко [и др.] // Наука – инновационному развитию общества / Нац. акад. наук Беларуси; редкол.: В. Г. Гусаков [и др.]. – Минск: Беларуская навука, 2014. – С. 218–228.; Nevalainen, N. J. The role of phospholipase A2 in human acute pancreatitis / N. J. Nevalainen // Klin. Wochenschr. – 1989. – Vol. 67. – P. 180–182; Апробация новой тест-системы в модельных экспериментах на клиническом материале / Н. М. Литвинко [и др.] // Лаб. диагн. – 2014. – № 4 (12). – С. 49–56.; Осочук, С. С. Изменения липидной композиции микросом печени крыс при экспериментальном перитоните / С. С. Осочук, Н. Ю. Коневалова // Новости хирургии. – 2006. – Т. 14, № 2. – С. 2–6.; Андреюк, Г. М. Превращение гемоглобина в гемихром при взаимодействии со свободными жирными кислотами: автореф. дис. … канд. хим. наук: (02.00.10) / Г. М. Андреюк; АН БССР, Ин-т биорган. химии. – Минск, 1988.; Pathophysiological role of secretory type I and II phospholipase A2 in acute pancreatitis: an experimental study in rats / W. Uhl [et al.] // Gut. – 1997. – Vol. 40, N 3. – P. 386–392.; https://doklady.belnauka.by/jour/article/view/336; undefined

الاتاحة: https://doklady.belnauka.by/jour/article/view/336