يعرض 1 - 20 نتائج من 95 نتيجة بحث عن '"БИОХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА"', وقت الاستعلام: 0.54s تنقيح النتائج
  1. 1
    Academic Journal
  2. 2
    Academic Journal

    المساهمون: This study was funded by the State Task of the Ministry of Science and Education of the Russian Federation (topic No. FZMW-2020-0002, “Design of recombinant enzyme producers for the cheese-making industry”) and The Russian Foundation for Basic Research (grant number 19-44-220010).

    المصدر: Vavilov Journal of Genetics and Breeding; Том 26, № 3 (2022); 240-249 ; Вавиловский журнал генетики и селекции; Том 26, № 3 (2022); 240-249 ; 2500-3259 ; 2500-0462 ; 10.18699/VJGB-22-27

    وصف الملف: application/pdf

    Relation: https://vavilov.elpub.ru/jour/article/view/3358/1610; Akishev Z., Kiribayeva A., Mussakhmetov A., Baltin K., Ramankulov Y., Khassenov B. Constitutive expression of Camelus bactrianus prochymosin B in Pichia pastoris. Heliyon. 2021;7(5):e07137. DOI 10.1016/j.heliyon.2021.e07137.; Bansal N., Drake M.A., Piraino P., Broe M.L., Harboe M., Fox P.F., McSweeney P.L.H. Suitability of recombinant camel (Camelus dromedarius) chymosin as a coagulant for Cheddar cheese. Int. Dairy J. 2009;19(9):510-517. DOI 10.1016/j.idairyj.2009.03.010.; Belenkaya S.V., Balabova D.V., Belov A.N., Koval A.D., Shcherbakov D.N., Elchaninov V.V. Basic biochemical properties of recombinant chymosins (review). Appl. Biochem. Microbiol. 2020a;56(4):363-372. DOI 10.1134/S0003683820040031.; Belenkaya S.V., Bondar A.A., Kurgina T.A., Elchaninov V.V., Bakulina A.Yu., Rukhlova E.A., Lavrik O.I., Ilyichev A.A., Shcherbakov D.N. Characterization of the Altai maral chymosin gene, production of a chymosin recombinant analog in the prokaryotic expression system, and analysis of its several biochemical properties. Biochemistry (Mosc.). 2020b;85(7):781-791. DOI 10.1134/S0006297920070068.; Belenkaya S.V., Rudometov A.P., Shcherbakov D.N., Balabova D.V., Kriger A.V., Belov A.N., Koval A.D., Elchaninov V.V. Biochemical properties of recombinant chymosin in alpaca (Vicugna pacos L.). Appl. Biochem. Microbiol. 2018;54(6):569-576. DOI 10.1134/S0003683818060054.; Belenkaya S.V., Shcherbakov D.N., Balabova D.V., Belov A.N., Koval A.D., Elchaninov V.V. Production of maral (Cervus elaphus sibiricus Severtzov) recombinant chymosin in the prokaryotic expression system and the study of the aggregate of its biochemical properties relevant for the cheese-making industry. Appl. Biochem. Microbiol. 2020c;56(6):647-656. DOI 10.1134/S0003683820060034.; Belov A.N., Koval A.D., Avdanina E.A., Elchaninov V.V. Effects of milk clotting preparation on cheese organoleptic indices. Syrodelie i Maslodelie = Cheese Making and Butter Making. 2009;1:22-24. (in Russian); Bradford M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Anal. Biochem. 1976;72(1-2):248-254. DOI 10.1016/0003-2697(76)90527-3.; Chen H., Zhang G., Zhang Y., Dong Y., Yang K. Functional implications of disulfide bond, Cys206−Cys210, in recombinant prochymosin (chymosin). Biochemistry. 2000;39(40):12140-12148. DOI 10.1021/bi000976o.; Costabel L.M., Bergamini C.V., Pozza L., Cuffia F., Candioti M.C., Hynes E. Influence of chymosin type and curd scalding temperature on proteolysis of hard cooked cheeses. J. Dairy Res. 2015;82(3):375-384. DOI 10.1017/S0022029915000175.; D’Incecco P., Limbo S., Hogenboom J., Rosi V., Gobbi S., Pellegrino L. Impact of extending hard-cheese ripening: a multiparameter characterization of Parmigiano Reggiano cheese ripened up to 50 months. Foods. 2020;9(3):268. DOI 10.3390/foods9030268.; Ersöz F., İnan M. Large-scale production of yak (Bos grunniens) chymosin A in Pichia pastoris. Protein Expr. Purif. 2019;154:126-133. DOI 10.1016/j.pep.2018.10.007.; Eskandari M.H., Hosseini A., Zarasvand S.A., Aminlari M. Cloning, expression, purification and refolding of caprine prochymosin. Food Biotechnol. 2012;26(2):143-153. DOI 10.1080/08905436.2012.670829.; Flamm E.L. How FDA approved chymosin: a case history. Nat. Biotechnol. 1991;9(4):349-351. DOI 10.1038/nbt0491-349.; Fox P.F., Guinee T.P., Cogan T.M., McSweeney P.L.H. Enzymatic coagulation of milk. In: Fundamentals of Cheese Science. Boston: Springer, 2017;185-229. DOI 10.1007/978-1-4899-7681-9_7.; Gumus P., Hayaloglu A.A. Effects of blends of camel and calf chymosin on proteolysis, residual coagulant activity, microstructure, and sensory characteristics of Beyaz peynir. J. Dairy Sci. 2019;102(7):5945-5956. DOI 10.3168/jds.2018-15671.; Harboe M., Broe M.L., Qvist K.B. The production, action and application of rennet and coagulants. In: Law B.A., Tamime A.Y. (Eds.) Technology of Cheesemaking. Chichester: Wiley-Blackwell, 2010;98-129. DOI 10.1002/9781444323740.ch3.; Jacob M., Jaros D., Rohm H. Recent advances in milk clotting enzymes. Int. J. Dairy Tech. 2011;64(1):14-33. DOI 10.1111/j.1471-0307.2010.00633.x.; Jensen J.L., Molgaard A., Poulsen J.-C.N., Harboe M.K., Simonsen J.B., Lorentzen A.M., Hjernø K., Brink J.M., Qvist K.B., Larsen S. Camel and bovine chymosin: the relationship between their structures and cheese-making properties. Acta Crystallogr. D. Biol. Crystallogr. 2013;69(Pt.5):901-913. DOI 10.1107/S0907444913003260.; Kappeler S.R., van den Brink H.J.M., Rahbek-Nielsen H., Farah Z., Puhan Z., Hansen E.B., Johansen E. Characterization of recombinant camel chymosin reveals superior properties for the coagulation of bovine and camel milk. Biochem. Biophys. Res. Commun. 2006;342(2):647-654. DOI 10.1016/j.bbrc.2006.02.014.; Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature. 1970;227(5259):680-685. DOI 10.1038/227680a0.; Lamichhane P., Sharma P., Kennedy D., Kelly A.L., Sheehan J.J. Microstructure and fracture properties of semi-hard cheese: differentiating the effects of primary proteolysis and calcium solubilization. Food Res. Int. 2019;125:108525. DOI 10.1016/j.foodres.2019.108525.; Lucey J.A. Formation and physical properties of milk protein gels. J. Dairy Sci. 2002;85(2):281-294. DOI 10.3168/JDS.S0022-0302(02)74078-2.; Luo F., Jiang W.H., Yang Y.X., Li J., Jiang M.F. Cloning and expression of yak active chymosin in Pichia pastoris. Asian-Australas. J. Anim. Sci. 2016;29(9):1363-1370. DOI 10.5713/AJAS.16.0038.; Mane A., McSweeney P.L.H. Proteolysis in Irish farmhouse Camembert cheese during ripening. J. Food Biochem. 2020;44(1):1-14. DOI 10.1111/jfbc.13101.; Masotti F., Hogenboom J.A., Rosi V., de Noni I., Pellegrino L. Proteolysis indices related to cheese ripening and typicalness in PDO Grana Padano cheese. Int. Dairy J. 2010;20(5):352-359. DOI 10.1016/j.idairyj.2009.11.020.; Moynihan A.C., Govindasamy-Lucey S., Jaeggi J.J., Johnson M.E., Lucey J.A., McSweeney P.L.H. Effect of camel chymosin on the texture, functionality, and sensory properties of low-moisture, part-skim Mozzarella cheese. J. Dairy Sci. 2014;97(1):85-96. DOI 10.3168/jds.2013-7081.; Pedersen V.B., Christensen K.A., Foltmann B. Investigations on the activation of bovine prochymosin. Eur. J. Biochem. 1979;94(2):573-580. DOI 10.1111/j.1432-1033.1979.tb12927.x.; Rogelj I., Perko B., Francky A., Penca V., Pungerčar J. Recombinant lamb chymosin as an alternative coagulating enzyme in cheese production. J. Dairy Sci. 2001;84(5):1020-1026. DOI 10.3168/jds.S0022-0302(01)74561-4.; Sforza S., Cavatorta V., Lambertini F., Galaverna G., Dossena A., Marchelli R. Cheese peptidomics: a detailed study on the evolution of the oligopeptide fraction in Parmigiano-Reggiano cheese from curd to 24 months of aging. J. Dairy Sci. 2012;95(7):3514-3526. DOI 10.3168/jds.2011-5046.; Singh T.K., Drake M.A., Cadwallader K.R. Flavor of Cheddar cheese: a chemical and sensory perspective. Compr. Rev. Food Sci. Food Saf. 2003;2(4):166-189. DOI 10.1111/j.1541-4337.2003.tb00021.x.; Trono D. Recombinant enzymes in the food and pharmaceutical industries. In: Singh R.S., Singhania R.R., Pandey A., Larroche C. (Eds.) Biomass, Biofuels, Biochemicals: Advances in Enzyme Technology. Elsevier, 2019;349-387. DOI 10.1016/B978-0-444-64114-4.00013-3.; Tyagi A., Kumar A., Mohanty A.K., Kaushik J.K., Grover S., Batish V.K. Expression of buffalo chymosin in Pichia pastoris for application in mozzarella cheese. LWT – Food Sci. Technol. 2017;84:733-739. DOI 10.1016/j.lwt.2017.06.033.; Tyagi A., Kumar A., Yadav A.K., Chandola Saklani A., Grover S., Batish V.K. Functional expression of recombinant goat chymosin in Pichia pastoris bioreactor cultures: a commercially viable alternate. LWT – Food Sci. Technol. 2016;69:217-224. DOI 10.1016/j.lwt.2016.01.015.; Vallejo J.A., Ageitos J.M., Poza M., Villa T.G. Short communication: a comparative analysis of recombinant chymosins. J. Dairy Sci. 2012;95(2):609-613. DOI 10.3168/jds.2011-4445.; Vega-Hernández M.C., Gómez-Coello A., Villar J., ClaverieMartı ́ n F. Molecular cloning and expression in yeast of caprine prochymosin. J. Biotechnol. 2004;114(1-2):69-79. DOI 10.1016/j.jbiotec.2004.06.002.; Wang N., Wang K.Y., Li G., Guo W., Liu D. Expression and characterization of camel chymosin in Pichia pastoris. Protein Expr. Purif. 2015;111:75-81. DOI 10.1016/j.pep.2015.03.012.; Waterhouse A., Bertoni M., Bienert S., Studer G., Tauriello G., Gumienny R., Heer F.T., de Beer T.A.P., Rempfer C., Bordoli L., Lepore R., Schwede T. SWISS-MODEL: homology modelling of protein structures and complexes. Nucleic Acids Res. 2018;46(W1):W296-W303. DOI 10.1093/nar/gky427.; Wei C., Tang B., Zhang Y., Yang K. Oxidative refolding of recombinant prochymosin. Biochem. J. 1999;340(1):345-351. DOI 10.1042/0264-6021:3400345.; Wei C., Zhang Y., Yang K. Chaperone-mediated refolding of recombinant prochymosin. J. Protein Chem. 2000;19(6):449-456. DOI 10.1023/A:1026593113633.; https://vavilov.elpub.ru/jour/article/view/3358

  3. 3
    Book
  4. 4
    Academic Journal
  5. 5
    Academic Journal

    المصدر: Interdepartmental Thematic Scientific Collection of Phytosanitary safety; No. 65 (2019): Interdepartmental Thematic Scientific Collection of Plant Protection and Quarantine; 60-75 ; Межведомственный тематический научный сборник "Защита и карантин растений"; № 65 (2019): Межведомственный тематический научный сборник "Защита и карантин растений"; 60-75 ; Міжвідомчий тематичний науковий збірник "Фітосанітарна безпека"; № 65 (2019): Міжвідомчий тематичний науковий збірник "Захист і карантин рослин"; 60-75 ; 2786-796X ; 2786-7951 ; 10.36495/1606-9773.2019.65

    وصف الملف: application/pdf

  6. 6
    Academic Journal
  7. 7
    Academic Journal

    المساهمون: Институт экологии и природопользования, Казанский федеральный университет

    Relation: Проблемы ветеринарной санитарии, гигиены и экологии; 1(41); http://dspace.kpfu.ru/xmlui/bitstream/net/171242/-1/Khabirova_PVSGE_2022.pdf; Скрининг углеводородокисляющих микроорганизмов для биоремедиации почв, загрязненных нефтью и нефтепродуктами / С. Р. Хабирова, И. И. Идиятов, Э. А. Шуралев [и др.] // Российский журнал Проблемы ветеринарной санитарии, гигиены и экологии. - 2022. - № 1(41). - С. 117-125. - DOI 10.36871/vet.san.hyg.ecol.202201014. - EDN JVCOJL.; https://dspace.kpfu.ru/xmlui/handle/net/171242

  8. 8
    Book

    وصف الملف: application/pdf

    Relation: Латышев, С. Э. Микробиология с основами биотехнологии : методические рекомендации / С. Э. Латышев, Е. А. Держинский; М-во образования Республики Беларусь, Учреждение образования "Витебский государственный университет имени П. М. Машерова", Каф. зоологии и ботаники. – Витебск : ВГУ имени П. М. Машерова, 2021. – 53 с. : ил. – Библиогр.: с. 52-53.; https://rep.vsu.by/handle/123456789/28886

  9. 9
  10. 10
    Academic Journal

    المساهمون: Институт экологии и природопользования, Казанский федеральный университет

    Relation: Ученые записки КГАВМ; 226; http://rour.neicon.ru:80/xmlui/bitstream/rour/139947/1/nora.pdf; Шуралев Э.А. Кадмий индуцированные изменения свойств микобактерий / Э.А. Шуралев, А.Р. Валеева, М.Н. Мукминов // Ученые записки КГАВМ им. Н.Э. Баумана. - 2016. - Т.226, №2. - С. 177-181.; https://openrepository.ru/article?id=139947

  11. 11
    Academic Journal

    المصدر: Odesa National University Herald. Biology; Vol. 21 No. 2(39) (2016); 24-36 ; Вестник Одесского национального университета. Биология; Том 21 № 2(39) (2016); 24-36 ; Вісник Одеського національного університету. Біологія; Том 21 № 2(39) (2016); 24-36 ; 2415-3125 ; 2077-1746

    وصف الملف: application/pdf

  12. 12
    Academic Journal

    المصدر: Priority directions of scienceand education development; № 4(11); 18-23 ; Приоритетные направления развития науки и образования; № 4(11); 18-23 ; ISSN: 2411-9652 ; 2411-9652

    وصف الملف: text/html

    Relation: info:eu-repo/semantics/altIdentifier/pissn/2411-9652; https://interactive-plus.ru/e-articles/285/Action285-114968.pdf; 1. Антипенко Б.П. Роль условно-патогенных бактерий в развитии хронических бронхитов и пневмонии / Б.П. Антипенко, А.П. Красильников // Проблемы клинической микробиологии в неинфекционной клинике. – М., 1983. – С. 86–87.; 2. Батуро П.П. Характеристика микрофлоры (энтеробактерий) кишечника, обнаруженной в испражнениях от больных с острыми кишечными инфекциями / П.П. Батуро, В.П. Рагинская, И.Н. Улиско [и др.] // Актуальные вопросы профилактики острых кишечных заболеваний. – Таллин, 1985. – С. 55–66.; 3. Бозиев В.Б. Антилизоцимная активность условно-патогенных энтеробактерий // Актуальные вопросы инфекционной патологии. – Нальчик, 1993. – С. 42–44.; 4. Бондаренко В.М. Разработка критериев этиологической значимости штаммов так называемых условно-патогенных бактерий / В.М. Бондаренко, О.С. Аладьева, И.А. Руднев, А.Л. Яблочков // Вопросы физиологии, метаболизма и идентификации микроорганизмов. – М., 1987. – С. 14–17.; 5. Бондаренко В.М. Энтеротоксигекная способность штаммов родов Klebsiella, Enterobacter, выделенных при острых кишечных заболеваниях у детей / В.М. Бондаренко, М.М. Баркус, Вл.М. Бондаренко // Ж.микробиол. – 1986. – №7. – С. 28–32.; 6. Бондаренко В.М. Гемагглютинирующая и адгезивная способности штаммовклебсиелла и энтеробактер / В.М. Бондаренко, М.М. Баркус, В.И. Бршшс, А.А. Ленцнер // Ж. микробиол. – 1987. – №7. – С. 3–6.; 7. Бондаренко В.М. Характеристика плазмиды Klebsiella pneumoniae, несущей маркеры лекарственной устойчивости и антилизоцимной активности / В.М. Бондаренко, А.Л. Яблочков, Ю.М. Романова, В.Г. Петровская // Ж.микробиол. – 1988. – №3. – С. 28–32.; 8. Бондаренко В.М. Гемагглютинирующая и адгезивная способности штаммовклебсиелла и энтеробактер / В.М. Бондаренко, М.М. Баркус, В.И. Бршшс, А.А. Ленцнер // Ж. микробиол. – 1987. – №7. – С. 3–6.; 9. Брилис В.И. Kl. Pneumonia и Enterobacterspp. как потенциальные возбудители внутрибольничных инфекций / В.И. Брилис, М.М. Баркус, Е.И. Тюри, A.A. Ленцнер // Актуальные проблемы нозоком.инфекции и лекарственной устойчивости микроорганизмов. – Минск, 1986. – С. 39–40.; 11. Бухарин О.В. Лизоцим микроорганизмов / О.В. Бухарин, Н.В. Васильев, Б.Я. Усвяцов. – Томск, 1985. – 214 с.; 12. Бухарин О.В. Метод определения антилизоцимной активности микроорганизмов / О.В. Бухарин, Б.Я. Усвяцов, А.П. Малышкин, Н.В. Немцева // Ж.микробиол. – 1984. – №27. – С. 27–28.; 13. Яблочков А.Л. Выделение и характеристика антилизоцимного фактора Klebsiella pneumoniae // Ж.микробиол. – 1989. – №3. – С. 11–14.; 14. Cowan S.T. A classification of the Klebsiella group / S.T. Cowan, K. J. Steel, C. Shaw, J.P. Duguid // J.Gen.Microbiol. – 1960. –V.23. – P. 601–612; 15. Fujta S. Latex agglutination test for 0-se- rogrouping of Klebsiella species / S. Fujta, F. Matsuhara // Microbiol, and Immunol. – 1984. – V. 28. – P. 733–734.; https://interactive-plus.ru/files/Books/Cover-285.jpg?req=114968; https://interactive-plus.ru/article/114968/discussion_platform

  13. 13
  14. 14
    Academic Journal
  15. 15
  16. 16
  17. 17
    Conference

    وصف الملف: application/pdf

    Relation: Современные методы и подходы в защите растений. — Екатеринбург, 2020; Корчевская Ю. В. Роль цикла дисциплин экологической биотехнологии при подготовке бакалавров и магистров направления «Природообустройство и водопользование» / Ю. В. Корчевская, И. А. Троценко, И. Г. Ушакова // Современные методы и подходы в защите растений : материалы II международной научной конференции (Екатеринбург, 16–18 ноября 2020 г.). — Екатеринбург : Издательство АМБ, 2020. — С. 212-213.; http://elar.urfu.ru/handle/10995/96571

  18. 18
  19. 19
  20. 20